Aminoácidos:
Molécula de C, H, O, N con un grupo carboxilo (-COOH) y un grupo amino (-NH2) unidos al mismo carbono alfa (no tiene que ver con ser alfa o beta). Sólidos, cristalinos, alto pdF, solubles en agua, actividad óptica, comportamiento anfótero. Existen 20 aa diferentes según su radical.
Propiedadess de los aa:
Carácter anfótero (cuando están disueltos): Pueden ionizarse según el pH, se pueden comportar como un ácido (captando p+) o como una base (liberando p+). Es muy importante porque ayudan a neutralizar variaciones de pH.
Punto isoeléctrico:
pH específico de cada aa para el que tienen una carga neta 0, cargas positivas=negativas.Cada aa tiene un carbono alfa el cual es asimétrico (-glicina porque su radical es un H) y puede formar 2 isómeros espaciales con distinta configuración espacial: D: Si el –NH2 está hacia la derecha. L: Si el –NH2 está hacia la izquierda.
Los L son los que forman parte de las proteínas de los ssvv (algún D en pared bacteriana).
· Actividad óptica: al tener carbono asimétrico, algunos aa pueden desviar el plano de la luz polarizada: hacia la derecha (dextrógiros, +) y hacia la izquierda (levógiros, -).
· La presencia de grupos polares permite la formación de pdH (+pdF, + solubilidad)
· Hay algunos aa esenciales, que no podemos sintetizar y debemos ingerir.
Enlace peptídico:
Enlace que une a los aa para formar péptidos y proteínas.
– Proceso: Se unen dos aa. El enlace es entre el C del (-COOH) de un aa y el N del (-NH2) del siguiente aa. Se libera una molécula de H2O. Hidrólisis: rompe este enlace. Enzimas hidrolíticos:
pepsina (rompe en trozos grandes las proteínas/péptidos), erespsinasas (rompe en trozos más pequeños), tripsina/quimotripsina (libera los aminoácidos).
– Carácterísticas: Enlace covalente, C y N comparten e–.Enlace amida ya que se establece a través de un -NH2, grupo amino. Presenta dos formas mesómeras (una ionizada), y carácter parcial de doble enlace.
Los áts que forman este enlace están en el mismo plano, rotan todos a la vez. Se realiza en los ribosomas, catalizado por el enzima peptidiltransferasa.
Estructura de una proteína
Para que la proteína sea funcional, debe adquirir una configuración espacial determinada.
4.1. Estructura Primaria
Es la secuencia de aminoácidos que obtenemos en los ribosomas mediante el mensaje genético.
Extremo N-Terminal: aa con el grupo –NH2 libre. Extremo C-Terminal: aa con el grupo –COOH libre.
4.2. Estructura Secundaria PdH entre el O del grupo CO de un aa y el H del grupo amino de otro aa
α-HÉLICE: Cuando los H y O tienen posición opuesta, la cadena se gira
helicoidalmente, se crean PdH cada 4 aa que estabilizan esta estructura.
Los radicales se quedan hacia el exterior y no intervienen, por eso, esta estructura la pueden adquirir todas las proteínas.
HOJA PLEGADA/LÁMINA : Configuración en forma de hélice extendida. Los H y O se unen mediante PdH para dar estabilidad y los radicales se disponen por encima y por debajo del plano, por lo que suelen ser cortos. Las láminas pueden tener = dirección u opuesta.
SUPERHÉLICE COLÁGENO(α-hélice estirada): Específica del colágeno, pero muy importante (en los tejidos conectivos: piel, tendones…).
Hay una alta [] de prolina e hidroxiprolina, dos aa con el grupo amino en estructura cíclica que no pueden formar PdH. Para ser estable se une a otras dos más por PdH y enlaces covalentes. Al ser 3, algunos la consideran terciaria.
4.3. Estructura Terciaria
Estructura secundaria plegada. Algunas ya son funcionales con esta estructura. Hay dos tipos:
Globular: Su estructura secundaria α-Hélice se pliega en forma de esfera. Son “solubles” (dispersiones coloidales) en el agua y disoluciones salinas. Tienen funciones metabólicas, de transporte, enzimáticas, hormonales…
Son estables gracias a los PdH, puentes de disulfuro (entre grupos tiol –SH) y fuerzas de Van der Waals.
Filamentosa: Su estructura secundaria Lámina se retuerce ligeramente en forma alargada. Son insolubles en agua y disoluciones salinas, no forman dispersiones coloidales debido a su gran MM y su forma alargada. Tienen funciones estructurales, ej.: queratina, elastina y colágeno.
4.4. Estructura Cuaternaria
No se pliega la estructura terciaria, se asocia. Cada una se llama protómero.
Ej.: hemoglobina
Enzimas:
Biocatalizador (capaz de regular la velocidad de las reacciones químicas orgánicas) de naturaleza fundamentalmente proteica que intervienen en procesos como el metabolismo celular. Los enzimas de origen proteico se componen de uniones de aa, así que, se sintetizan según las indicaciones del ADN. Las ribozimas, enzimas no proteicos, no; ya que no son proteínas.
Carácterísticas:
Naturaleza proteica, excepto los ribozimas. Son globulares, “solubles” en agua ya que las reacciones bioquímicas se realizan allí. Pueden actuar a nivel intracelular o extracelular. Son específicas, cada enzima cataliza un tipo de reacción química muy concreta. Actúan a tmpa ambiente, no aumentan la tmpa ya que las proteínas se desnaturalizarían. NO se alteran, por lo que, se pueden reutilizar. NO hacen posible una reacción. NO desplazan la constante de equilibrio para a partir de un reactivo conseguir más producto, se consigue la misma cantidad de producto en menos tiempo. Disminuyen la energía de activación, energía que rompe los enlaces de los reactivos
(sustratos) y forma los de los productos. Actúan en cantidades muy pequeñas
· Algunos forman complejos enzimáticos, conjunto de enzimas (y coenzimas) que catalizan reacciones.
Ej.: Complejo de Piruvato deshidrogenasa.
Algunos necesitan la activación de otros enzimas o iones conocidos como proenzimas.
Ej.: pepsinógeno (inactivo)
Pepsina (activo)
Estructura de los HOLOENZIMA:
Proteína + parte no proteica.
– Apoenzima, parte proteica. (=holoproteína). CENTRO DE FIJACIÓN + CENTRO CATALÍTICO = CENTRO ACTIVO
– Cofactor, parte no proteica. (no es que active, es que los tienen) ACTIVADORES INORGÁNICOS, oligoelementos.
ACTIVADORES ORGÁNICOS, ayudan al perfecto funcionamiento del enzima:
· Grupos prostéticos: Muy unidos al enzima.
Ej.: grupo Hemo de los citocromos
· Coenzimas: Ayudan al enzima a realizar su función. No están unidos al enzima, sino asociados. No son específicos, pueden actuar con un enzima o con otro mientras sea redox. Se alteran durante la reacción, pero se regeneran.
Regulación de la actividad enzimática
Hay varios factores que influyen a la hora de regular la actividad enzimática.
Temperatura y pH: Todas las proteínas tienen pH y tmpa óptimos, para los cuales funcionan con su máxima eficacia. Si estos valores se alteran, los enzimas pueden o no funcionar perfectamente o desnaturalizarse, el centro activo se rompería y dejarían de funcionar.
Concentración del sustrato: + [] de sustrato, + velocidad de reacción, + probabilidades de encontrarse con el enzima, pero llega un momento en que todos los enzimas estarán ya unidos a un sustrato y hacen falta más enzimas.
Activadores: Iones que favorecen la uníón del enzima con el sustrato. (cofactor)
Inhibidores: Disminuyen la actividad y eficacia del enzima o impiden su funcionamiento.
– Irreversible: Se fija permanentemente al enzima e impide que funcione.
– Reversible: Impide temporalmente su funcionamiento. Competitiva: El inhibidor tiene una forma similar al sustrato, confunde al enzima. · No competitiva: El inhibidor no tiene una forma similar al sustrato. Puede impedir la fijación del sustrato o la liberación de los productos.
Mecanismo general de la catálisis enzimática
Transformación de moléculas: Sustrato – Enzima → Productos Sustrato → Productos – Enzima
Se necesita un paso intermedio en el que el sustrato se active. Se llama complejo activado y necesita una energía de activación, rompe los enlaces de los reactivos y forma los de los productos. Los enzimas catalizan la reacción disminuyendo la Eactivación, rebajan el esfuerzo de romper los enlaces, no aumentando la tmpa.
Formas en las que actúan los enzimas Fijándose mediante enlaces covalentes al sustrato: debilitan sus enlaces y usan – E activación. Atrayendo a las sustancias reaccionantes: favorece su encuentro y la reacción se produce más fácilmente.
Modelos de actividad enzimática
LLAVE-CERRADURA: El sustrato encaja perfectamente en el centro activo.(1) MANO-GUANTE (de ajuste inducido): El centro activo se ajusta (un poco) a la forma del sustrato. (2)
Centro activo: parte concreta de la estructura de la enzima que tiene una disposición espacial adecuada para la colocación del sustrato y esta formado por aa fijación y aa catalítico.
Centro de fijación
Conjunto de aminoácidos su función es establecer enlaces débiles con el sustrato para sujetarlo
El colágeno es una proteína de aspecto blanquecino que forma parte de estructuras resistentes como los tendones. Al hervir el colágeno se obtiene gelatina que es una sustancia muy blanda. Explique razonadamente la causa de este cambio.Como es una proteína tiene un valor de temperatura óptimo y unos márgenes por encima o por debajo de los cuales se desnaturaliza. Al hervir estamos aumentando mucho la temperatura y el colágeno se desnaturaliza, pierde su configuración estructural
¿Qué relación existe entre la actividad enzimática y las vitaminas? Las vitaminas son precursores de coenzimas de las enzima
¿Qué es la desnaturalización? ¿Qué factores influyen? Temperatura, agitación intensa, polaridad del disolvente, alteración de la concentración y la fuerza iónica.
¿Qué puede ser un aa no proteico?Neurotransmisores o precursores de vitaminas.
¿Qué enlaces estabilizan a las proteínas? Puentes de hidrógeno: Grupos polares no iónicos en los que existen cargas parciales en su cadena lateral. Atracciones electrostáticas: Enlaces iónico entre grupos de carga opuesta. Puentes de disulfuro: Enlace covalente entre dos grupos
Fuerzas de Van der Walls: Grupos polares, enlace débil
Relacione la solubilidad. Las proteínas filamentosas NO son solubles, las globulares realizan dispersiones coloidales debido a su gran peso molecular. Su solubilidad dependerá de si sus radicales son o no más polares.
Tras la desnaturalización de una proteína y por lo tanto, su pérdida de funcionalidad y configuración en el espacio, ¿Puede volver a funcionar?¿Qué enlaces se rompen en la desnaturalización? Los enlaces que NO se rompen son los peptídicos, es decir, pierde su configuración espacial y se queda con su estructura primaria (secuencia lineal de aa). Podrá RENATURALIZARSE dependiendo del grado de desnaturalización sufrido y el tiempo que ha pa
Explique razonadamente la variación de la actividad catalizadora de la enzima Conforme incrementamos la temperatura de 5ºC a 37ºC (aprox) y suministrar calor a moléculas, estas aumentan su movilidad y el número de encuentros moleculares entre sí, por lo que aumenta la velocidad de la reacción.A partir de la Tª óptima (37ºC aprox) se dificulta la uníón específica y la velocidad de la reacción disminuye. A partir de ese punto, además la enzima se desnaturaliza perdiendo progresivamente su actividad
Indique si una vez superados los 50º C se recupera la actividad enzimática.La proteína queda desnaturalizada al ser sometida a uso factores como las temperaturas elevadas. En estos casos, por lo general, la pérdida es irreversible y aunque descienda la temperatura, la enizima ya no recuperará su estructura tridimensional nativa. (Solamente será reversible si se somete a factores desnaturalizantes durante poco tiempo y baja intensidad)
¿Qué estructuras se verán afectadas?Estructura secundaria, terciaria y cuaternaria. Qué otro factor sería similar P
Enzima
Biocatalizador que disminuye la energía de activación y aumenta la velocidad de las reacciones químicas. Todos los enzimas ( a excepción de los ribozimas) son de naturaleza proteica. Los enzimas tienen tres tipos de aa (estructurales, de fijación y catalizadores). Se unen por enlaces peptídicos, y como carácterísticas generales, los enzimas no se consumen durante la reacción y tienen alta especialidad.
Cofactor:
Parte no proteíca de las holoenzimas. Puede ser inorgánico (oligoelementos) u orgánicas (coenzimas o grupos prostéticos)
Coenzima
Cofactores orgánicos (parte no proteíca) de las holoenzimas. A diferencia de los enzimas, se alteran y luego se regeneran y no son específicos.
Holoenzima
Enzimas que tienen una parte proteíca (apoenzima ) y parte no proteíca (cofactor)
Centro activo:
Pequeña regíón del enzima que contiene los componentes moleculares por los que se une al sustrato y en su caso,al grupo prostético. Está constituido por el centro de fijación y el centro catalítico. Debe de tener una disposición espacial tridimensional carácterística
¿Qué diferencia hay entre los enzimas y los coenzimas? Los coenzimas son cofactores orgánicos de las holoenzimas que se alteran en la reacción y luego se regeneran y no son específicos.
VITAMINAS : Moléculas orgánicas que muchas son necesarias para el funcionamiento de los enzimas.
LIPOSOLUBLES
Se disuelven en lípidos, no en agua ni disolventes orgánicos.
VITAMINA A (isoprenoide, diterpeno). · Participa en el proceso de percepción visual. Forma parte de la rodopsina (es un pigmento visual que convierte el impulso luminoso en nervioso). · Ayuda al mantenimiento de los epitelios y forma el colágeno de los huesos.
VITAMINA K (isoprenoide, diterpeno). · Sintetiza la protombina (proteína plasmática que participa en la coagulación).· Es un coenzima de reacciones de descarboxilación. · Favorece la absorción de lípidos en el intestino.
VITAMINA E (isoprenoide, diterpeno). · Es antioxidante: Evita la oxidación de los ácidos grasos insaturados que están en los lípidos de las membranas celulares. Interviene en el metabolismo de lípidos. Es un cofactor que ayuda en la cadena de transporte de electrones.
VITAMINA D (esteroide). Favorece la absorción intestinal de Ca y P, y la correcta mineralización ósea.
VITAMINAS HIDROSOLUBLES
Se disuelven en agua (transporte), pero no en lípidos.
VITAMINA C: Participa en la síntesis de colágeno. Es antioxidante. Estimula la absorción intestinal del hierro. Participa en el metabolismo del hierro. Acción reguladora de las hormonas antiestrés. Acelera la coagulación sanguínea.
VITAMINA B1 Es un coenzima que participa en el ciclo de Krebs en reacciones de descarboxilación y transferencia de grupos aldehído.
VITAMINA B2 Forma parte de dos coenzimas: FAD (flavin adenin dinucleótido) y FMN (flavin mononucleótido) que intevienen en reacciones red-ox del metabolismo celular.
VITAMINA B3 Forma parte de los coenzimas: NAD (nicotina adenín dinucleótido) y NADP (nicotina adenín dinucleótido fosfato). Actúan en reacciones red-ox del metabolismo celular. ·
VITAMINA B5 (ácido pantoténico): · Forma parte del coenzima A. Interviene con enzimas transportadores de grupos acilo en la beta-oxidación.
VITAMINA B6 Es un coenzima de enzimas transaminasas (muy importante en el metabolismo de las proteínas).
VITAMINA B8 Es un coenzima de reacciones de carboxilación y descarboxilación (se libera CO2). Sintetiza ácidos grasos. Participa en el metabolismo de aminoácidos.
VITAMINA B9 (Ácido fólico). Es un coenzima necesario sintetiza bases nitrogenadas y formar de ácidos nucleicos. Participan en la eritropoyesis (formación de glóbulos rojos).
VITAMINA B12 Interviene en la eritropoyesis. Participa como coenzima en el metabolismo de los aminoácidos. Es coenzima de enzimas transferasas (enzimas que transfieren de una molécula a otra) de grupo metilo
Enzimas alostéricos
Enzimas capaces de cambiar su conformación al unirse un modulador alostérico. Son enzimas protéicos, globulares…
Caraterísticas de los enzimas alostéricos (diferencias)
– Constituidos por protómeros (subunidades que forman las proteínas con estructura cuaternaria).
– Cada protómero tiene dos centros: Centro Activo o zona de uníón con el sustrato para ser catalizado. Centro Regulador, zona donde se une un modulador para regular la reacción.
– Se necesita una molécula (además del sustrato) llamada modulador o ligando colocada en el centro regulador que tendrá una función positiva o negativa sobre la reacción.
·
ACTIVACIÓN:
el modulador es positivo, así que, favorece el funcionamento del enzima. Cuando se coloca en el centro regulador, hace que el enzima modifique la estructura de su centro activo para que el sustrato se pueda unir a él y la reacción se produzca más rápido.·
INHIBICIÓN:
el modulador es negativo, así que, frena el funcionamiento del enzima. Cuando se coloca en el centro regulador, hace que el enzima modifique la estructura de su centro activo y el sustrato no pueda acceder al él. Por consiguiente, la reacción no se realiza. (Muchas veces el producto final es el que actúa como inhibidor para evitar que se forme más)– El enzima está activo cuando el centro activo esta accesible para el sustrato e inactivo cuando el centro activo está inaccesible para el sustrato.
– Actúan en sistemas enzimáticos, donde se activan y desactivan en función de sus necesidades gracias a moduladores que los regulan.
3(Un enzima no es lo mismo que un catalizador. Un catalizador acelera las reacciones químicas, pero un enzima es biocatalizador, esto quiere decir que acelera reacciones químicas de los seres