Estructura Terciaria

Es la **conformación espacial** que adoptan las diferentes regiones de la cadena polipeptídica como consecuencia de las **interacciones** establecidas entre las cadenas laterales R situadas a lo largo de la cadena. El resultado es diferente según el tipo de proteína.

Tipos de Proteínas según su Estructura

Proteínas Fibrosas

Ejemplos: **colágeno**, **queratina** y **fibroína**. Su estructura es muy simple, ya que las cadenas laterales R apenas influyen porque tienen pocos grupos polares. Suelen ser alargadas, resistentes e **insolubles en agua**.

Proteínas Globulares

Resulta del **plegamiento** de la estructura secundaria hasta formar una proteína **esferoidal**, compacta y **soluble en agua**.

• Mioglobina: solo posee hélices.
• Concavalina: posee hélices.

Estructura Cuaternaria

Solo se manifiesta en proteínas formadas por **varias cadenas peptídicas** (subunidades). La asociación entre las cadenas con estructura terciaria se establece por **uniones débiles** (puentes de hidrógeno, interacciones hidrofóbicas, puentes de Van der Waals, enlaces electrostáticos) y, en algunos casos, por enlaces covalentes mediante **puentes disulfuro**.

Tipos de Proteínas con Estructura Cuaternaria

Proteínas Fibrosas (ej. Queratina)

Basada en la asociación de diversas unidades peptídicas que dan lugar a **complejos supramoleculares**. Tienen forma alargada y desempeñan **funciones estructurales**.

Proteínas Globulares (ej. Hemoglobina)

Compuesta por la asociación de dos o más cadenas con estructura terciaria que pueden ser iguales o distintas y se representan mediante letras griegas.

Las proteínas constituidas por un **único polipéptido** (como la mioglobina) **no pueden tener estructura cuaternaria**.

Estas subunidades proteicas o **protómeros** se pueden autoensamblar en el interior de la célula mediante interacciones débiles para formar estructuras mayores, como por ejemplo:

• **Dímeros** (citocromo C)
• **Tetrámeros** (hemoglobina)
• **Oligómeros** o **polímeros** que constituyen complejos supramoleculares (filamentos de actina y miosina, microtúbulos, complejos multienzimáticos, ribosomas, cápsula de los virus, etc.).

Funcionalidad Biológica

Proteínas Alostéricas

En algunas proteínas se producen **cambios conformacionales** entre dos estados (uno activo y otro inactivo) en respuesta a diversos cambios físico-químicos de su ambiente.

En las proteínas denominadas **alostéricas**, los cambios conformacionales son inducidos por la unión de determinadas moléculas, llamadas **ligandos**, que provocan modificaciones de la estructura terciaria, cuaternaria o de ambas.

Dominio Estructural

Formados por determinadas combinaciones de **hélices alfa** y **láminas beta**, plegadas de manera estable e independiente para formar estructuras compactas y particularmente estables, que desempeñan **funciones concretas**. Estos dominios pueden aparecer en proteínas diferentes.

Ciertas secuencias de aminoácidos han sido tan útiles para las estructuras y funciones que desempeñan que se han repetido en distintas proteínas.

Enzimas y Vitaminas

Enzimas

Las enzimas son **biocatalizadores** de los millares de reacciones químicas que constituyen el metabolismo.

Componentes Enzimáticos

• La **holoenzima** es la enzima completa y activa.
• La **apoenzima** es la fracción proteica de la holoenzima.
• El **cofactor** es la fracción no proteica.

Vitaminas

Las **vitaminas** son sustancias orgánicas indispensables para el funcionamiento del metabolismo y se ingieren por la dieta.

Especificidad de las Enzimas

Cada enzima posee un área activa denominada **centro catalítico** a la que se adapta perfectamente la molécula de sustrato.

Modelos de Unión

• **Modelo Llave-Cerradura**: Solo una enzima puede unirse a su correspondiente sustrato.
• **Modelo de Acoplamiento Inducido**: Tanto el sustrato como la enzima se distorsionan ligeramente al unirse.

Factores que Modulan la Actividad Enzimática

• **Variaciones de Temperatura**: La mayoría de las enzimas se inactivan entre 50 y 60 °C, excepto las de bacterias termófilas (resisten hasta 100 °C). Existe una **temperatura óptima** donde la actividad es máxima.
• **Variaciones de pH**: Existe un **pH óptimo**; al alejarse de él, disminuye la actividad enzimática.
• **Alosterismo**: Es un parámetro característico de cada enzima y no se puede modificar.

Vitaminas Específicas y su Función

Vitamina A

Interviene en la **visión** y estimula el sistema inmunitario. Síntomas de deficiencia: sequedad de los epitelios.

Vitamina D

Imprescindible para la **absorción intestinal del calcio** y su posterior metabolización. Síntomas de deficiencia: **raquitismo** en niños, **osteomalacia** en adultos.

Vitamina E (Tocoferol)

Es una sustancia **antioxidante**, especialmente de los ácidos grasos esenciales, y está relacionada con la fertilidad. Síntomas de deficiencia: esterilidad masculina y oxidación por los radicales libres.

Vitamina K (Naftoquinona)

Interviene en la síntesis de los **factores de coagulación** que participan en la formación del coágulo sanguíneo. Síntomas de deficiencia: **hemorragias**.

Importancia en las Técnicas Biotecnológicas

La reversibilidad de la desnaturalización ha dado lugar a una importante aplicación conocida como **hibridación**, que constituye una de las técnicas básicas en la **tecnología de ADN recombinante** (como la PCR), fundamento de la ingeniería genética o biotecnología.

La hibridación de hélices bicatenarias no naturales de ADN-ADN y ADN-ARN permite:

• Reconocer el grado de **relación genética** o parentesco entre dos ADN, aplicándolo al estudio de las relaciones filogenéticas entre especies.
• En biotecnología, se utiliza para la elaboración de **sondas**, que son fragmentos de ADN monocatenarios que permiten la detección de fragmentos de ADN complementarios.

Empaquetamiento del ADN en Eucariotas

La forma compacta obtenida del ADN unido a las **histonas** en el núcleo de las células eucariotas se denomina **cromatina**, la cual presenta diferentes niveles de organización estructural.

El proceso de empaquetamiento sigue los siguientes niveles:

1. La doble hélice de ADN se enrolla periódicamente alrededor de proteínas para formar **nucleosomas**, que constituyen la estructura básica de la cromatina.
2. La fibra cromatínica (o “collar de perlas”) representa un nivel de plegamiento más complejo, caracterizado por el enrollamiento de los nucleosomas hasta adoptar la forma de **solenoides**.
3. La fibra se pliega en forma de grandes bucles.
4. Estos bucles se enrollan para formar **rosetones** de bucles espirales de rosetones.
5. Por último, se forman las **cromátidas**.

ARN Ribosómico (ARNr)

El **ARNr** está compuesto por moléculas de distintos tamaños con estructuras secundaria y terciaria en algunas regiones. Participan en la formación de las **subunidades ribosómicas** al unirse a más de 70 proteínas.