PROTEÍNAS

Concepto e Importancia Biológica

Son las moléculas orgánicas más importantes en los seres vivos. Su importancia se debe a las variadas funciones biológicas que desempeñan, ya sea en calidad de moléculas estructurales o como partícipes en multitud de procesos como el transporte de otras moléculas. Destaca su acción como catalizadores en reacciones metabólicas, imprescindibles para el mantenimiento de procesos vitales. No se emplean para producir energía. Son biomoléculas orgánicas y son polímeros, constituidos por la unión de aminoácidos.

Aminoácidos y Enlace Peptídico

Aminoácidos

La hidrólisis de proteínas produce aminoácidos, cuya unión forma cadenas peptídicas. Los aminoácidos son biomoléculas orgánicas que tienen en común estar formadas por un grupo amino y un grupo carboxilo. Los aminoácidos que constituyen las proteínas son aminoácidos alfa, lo que quiere decir que el grupo amino se une al carbono alfa, que es el siguiente al carboxilo.

Clasificación de los Aminoácidos

Los aminoácidos se clasifican según la naturaleza de su cadena lateral:

• Aminoácidos Apolares: La cadena lateral es hidrófoba y, por tanto, son poco solubles en agua. Ejemplos: alanina, leucina.
• Aminoácidos Polares Neutros: A pH 7 están sin carga. La cadena lateral posee grupos hidrófilos que permiten formar puentes de hidrógeno con moléculas polares y son muy solubles en agua.
• Aminoácidos Ácidos: Poseen carga negativa a pH 7, pues la cadena lateral posee un grupo carboxilo.
• Aminoácidos Básicos: Poseen carga positiva a pH 7, ya que tienen un grupo amino en la cadena lateral, que por su carácter básico puede tomar H+.

Propiedades de los Aminoácidos

Los aminoácidos presentan las siguientes propiedades:

• Son sustancias sólidas, cristalizables, incoloras o blanquecinas. Muchas son solubles en agua debido a su polaridad.
• Son sustancias anfóteras en disolución acuosa. Se denomina anfótera a la sustancia que puede comportarse como un ácido o como una base dependiendo del pH del medio donde se encuentre.
• Tienen carácter ácido porque el carboxilo desprende H+ y carácter básico porque el amino acepta H-.
• Se pueden comportar como ácido y base a la vez, ya que pueden ionizarse los dos grupos simultáneamente. Esto sucede a un determinado pH, que define su punto isoeléctrico.
• En todos, excepto en la glicina, el carbono alfa es asimétrico. Debido a esto, son ópticamente activos, por lo que desvían el plano de luz polarizada.
• Presentan estereoisomería, ya que el carbono asimétrico permite diferenciar dos tipos de estereoisómeros: D y L.

Concepto de Aminoácido Esencial

Son aminoácidos que no pueden ser sintetizados por el organismo. Son distintos para cada especie. En humanos, los esenciales incluyen: leucina, valina y lisina, entre otros.

El Enlace Peptídico

Es un enlace covalente que se establece entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino del siguiente, desprendiéndose una molécula de agua. En este enlace, la unión del carbono y el nitrógeno es más corta que en la mayoría de los enlaces C-N. Tiene un carácter parcial de doble enlace, por lo que se hace rígido e impide la rotación entre los átomos que lo forman. Es, por lo tanto, un enlace rígido con estructura coplanaria.

Una cadena formada por pocos aminoácidos es un oligopéptido y por muchos, un polipéptido. Los péptidos se diferencian de las proteínas en la estructura molecular de la cadena. La mayor complejidad que alcanzan los péptidos es la de ser moléculas ramificadas o cíclicas.

Estructura de las Proteínas

Estructura Primaria

Se corresponde con la secuencia de aminoácidos que forman la cadena polipeptídica. El número, tipo y secuencia son distintos en cada proteína. Estas cadenas tienen extremos diferentes: existe un extremo con un aminoácido cuyo grupo amino está libre y otro extremo con un aminoácido con grupo carboxilo libre. La estructura constituye una cadena en zig-zag, donde los planos de enlaces peptídicos quedan enlazados por los carbonos alfa y los radicales de cada aminoácido se disponen alternativamente por encima y por debajo de tales planos, de modo que no interfieren unos con otros.

El significado de una proteína es su función biológica. La actividad biológica de una proteína es específica y depende de su forma espacial. La secuencia de aminoácidos determina la función de la proteína.

Estructura Secundaria

Es la disposición que adopta en el espacio la estructura primaria. Está condicionada por el establecimiento regular de puentes de hidrógeno entre los grupos -CO- y -NH- de distintos enlaces peptídicos de una misma cadena o de cadenas diferentes. Gracias a estos enlaces débiles, la cadena se puede plegar de forma regular en estructuras definidas, como la hélice alfa o la lámina plegada beta. Esta estructura depende de la secuencia de aminoácidos.

• La Hélice Alfa: Se forma al enrollarse helicoidalmente sobre sí misma la cadena polipeptídica.
• La Lámina Plegada Beta: Se caracteriza porque los puentes de hidrógeno se establecen de forma perpendicular al eje de la cadena.

Estructura Terciaria

La estructura secundaria se pliega y adquiere una disposición espacial tridimensional. De la estructura terciaria depende la actividad biológica de una proteína, por lo que un cambio en esta estructura puede provocar la pérdida de dicha actividad. La estructura terciaria es un conjunto de plegamientos característicos que se originan por la unión entre determinadas zonas de la cadena polipeptídica. Estas uniones se producen por los siguientes enlaces:

• Puentes disulfuro.
• Fuerzas electrostáticas (interacciones iónicas).
• Puentes de hidrógeno.
• Fuerzas de Van der Waals e interacciones hidrofóbicas.

Hay dos tipos de estructuras terciarias:

• Globular: Resulta de un plegamiento que da lugar a estructuras con formas esferoidales.
• Fibrosa: Presentan formas filamentosas o alargadas, muy parecidas a las estructuras secundarias. Son proteínas insolubles en agua y tienen funciones estructurales y protectoras.

Estructura Cuaternaria

Solo se da en aquellas proteínas que están constituidas por dos o más cadenas polipeptídicas (subunidades), que se unen mediante enlaces establecidos entre las cadenas laterales de los aminoácidos de las distintas cadenas polipeptídicas. Estas fuerzas que mantienen unidas las cadenas son las mismas que en la estructura terciaria, aunque son más abundantes las interacciones débiles.