Tres enzimas relacionadas con el metabolismo de las proteínas

Metabolismo;
Es el conjunto de todas las reacciones Químicas que mantienen la vida de la célula, si no hay no hay vida, se produce Un cambio o transformación de unas biomoléculas en otras mediante un conjunto De reacciones químicas que obtienen otras biomoléculas y la energía necesaria Para el correcto funcionamiento.

Catabolismo;
Esel conjunto de reacciones metabólicas Que rompen enlaces de las moléculas complejas para transformarse en otras más Sencillas. Se caracteriza por ser un proceso de degradación típicamente Oxidativo. En el proceso se libera energía que se almacena en los enlaces de ATP o en lascoenzimas como NADH y FADH2.

Anabolismo


Es El conjuntos de reacciones que crean nuevos enlaces entre moléculas sencillas Para formar moléculas más complejas, se produce un gasto de energía procedente De ATP, NADH o de luz solar

Ruta metabólica;
Consiste en una sucesión de reacciones encadenadas en las que se generan Metabolitos donde cada reacción esta catalizada por una enzima diferente y Especifica ayudada por cofactores y coenzimas. Unas rutas contribuyen al catabolismo y otras al anabolismo.
Estas pueden ser lineales o cíclicas.

Metabolito, el metabolito es una sustancia a que se produce a lo largo de una ruta metabólica.

Metabolismo intermedio


Enzima


Las enzimas son biomoléculas especializadas en la catálisis de las reacciones Biológicas. Actúan como biocatalizadores de las reacciones metabólicas, Intervienen en concentraciones muy bajas y hacen posible que las reacciones Biológicas tengan ligar en concentraciones suaves sin sufrir modificación Alguna. Las enzimas se unen selectivamente a un sustrato al que provoca Modificaciones químicas.

Catálisis enzimática;


Las enzimas se comportan como cualquier otro catalizador, se encargan de, Disminuir la energía de actividades acelerando las reacciones bioquímicas. Solo Aceleran procesos espontáneos. No modifican el equilibrio hace que se llegue Antes al equilibrio, al final de la reacción quedan libres sin alterarse y Pueden actuar nuevamente

Centro activo;


es La parte de la enzima que une al sustrato y lo transforma químicamente para dar Productos, tienen una gran especificidad, forma una parte muy péquela de volumen Total, es una estructura tridimensional en forma de cavidad que facilita que el Sustrato encaje. Formados por aminoácidos de fijación, se crean enlaces débiles En el sustrato y catalizadores, establecen enlaces y son los responsables de Transformación

Saturación enzimática:


cuando analizamos la velocidad de una reacción enzimática, Se observa que al aumentar la concentración de S se produce un aumento de V de La reacción. Si se va aumetando la concentración del sustrato llega un momento En el que la velocidad de la reacción deja de aumentar, llega a una velocidad Máxima, todas las moléculas de E ya están ocupadas por moléculas de S, formando El complejo ES lo que se denomina saturación enzimática

Inhibidor enzimático;
Los inhibidores son sustancias que disminuyen la actividad de la enzima o Impiden completamente su acción, puede ser perjudiciales o beneficiosos.

Inhibidor competitivo;
Es un inhibidor reversible, es decir, no se utiliza el centro activo, solo se Impide temporalmente su formal funcionamiento, en este inhibidor es una Molécula con una conformación espacial semejante al S por lo que compite con Este en la fijación al centro activo.

Inhibición no competitiva;
El I se fija en otra regíón distinta del centro activo y Provoca un cambio en la conformación de la encima que da lugar a una Disminución de su actividad

Enzima alosterica, Son aquellas que pueden adoptar dos formas estables diferentes, una es la Conformación activa de la e y la otra es la conformación inactiva. Estas Encimas tienen un centro activo tienen un centro regulador al que se puede Uniruna determinada sustancia Denominada ligando. Hay dos tipos de ligando activadores y los inhibidores

Cofactores;


Algunas Enzimas no son proteínas, sino que están asociadas con otro tipo de moléculas Que tienen naturaleza no proteica, de las cuales depende su actividad Enzimática. Estas moléculas se denominan cofactores y la parte proteica de la Enzima apoenzima.

Holoenzima


Es El cofactor que forma parte del centro activo e interviene algunas veces en la Uníón del sustrato, pero fundamentalmente en la case catalítica.

Apoenzima


La apoenzima es la parte proteica de una holoenzima, Es decir, una enzima que No puede llevar a cabo su acción catalítica desprovista de los cofactores necesarios, ya sean iones metálicos, que a Su vez puede ser una coenzima O un grupo prostético, dependiendo de la fuerza de sus enlaces con la Apoenzima. La apoenzima, es por tanto, catalíticamente inactiva, hasta que se Le une el cofactor Adecuado.

Coenzima;
Son moléculas orgánicas de bajo peso molecular de naturaleza proteica, se Distinguen dos grandes tipos de coenzimas, los grupos prostéticos y Cosustratos.

Grupoproteico;


cuando la coenzima está asociada permanentemente con la Apoenzima, este es el caso de la catalasa, heteroproteinas con grupo hemo.

Cosustratos Cuando la enzima esta unida transitoriamente con la apoenzima, es el caso de Las coenzimas que actúan como dadoras o receptoras de grupos químicos, ATP, NAD, FAD…


Vitaminas;
Son un conjunto de moléculas esenciales en pequeñas Cantidades para el organismo humano que intervienen en numerosas funciones Celulares específicas y que no pueden ser sintetizadas por ningún proceso Metabólico d