Enzimas

Son unas proteínas.Todas las proteínas son enzimas y existen 2 casos de enzimas:-Enzimas estrictamente proteicas: consta solo de parte proteica. Esta se encarga de fijar las moléculas que van reaccionando y de llevar a cabo la reacción.
-Holoenzimas: la parte proteica recibe el nombre de apoenzima y la parte no proteica se denomina grupo prostético cuando su uníón a la apoenzima es permanente y cofactor cuando no lo es.*Propiedades de las enzimas: -son las mismas que las de las proteínas: se desnaturalizan y presentan alto grado de especificidad.-El grado de especificidad del sustrato puede variar. Hay enzimas que presentan una especificidad absoluta y solo actúan sobre un tipo de sustrato y hay otras que solo muestran especificidad respecto a un grupo funcional.-Una molécula solo puede ser metabolizada por un ser vivo si existe la enzima adecuada.-La especificidad de reacción significa que para cada tipo de reacción química existe una enzima diferente.-
Las enzimas no se consumen en el transcurso de las reacciones.-Las enzimas se alteran y se destruyen con el tiempo.-Una molécula enzimática no actúa eternamente por tanto necesita renovación periódica.*Mecanismo de las reacciones enzimáticas: Cualquier reacción química se inicia con la rotura de ciertos enlaces entre los átomos que constituyen las moléculas de los reactivos para formar los nuevos enlaces que originan las moléculas de los productos.El estado en el que los enlaces de los reactivos están rotos se denomina estado activado.Para alcanzar el estado activo, y para que la reacción tenga lugar es preciso una energía de activación.Por otra parte, la diferencia entre las reacciones endotérmicas y exotérmicas depende del balance energético global del proceso.En las reacciones espontáneas, la energía de activación es tan baja que se obtiene de la propia energía cinética de las moléculas.En las reacciones no espontaneas, esta energía es tan alta que no se producen si no se aplica el calor.Sin la presencia del catalizador no es posible llevar a cabo la reacción. Finalmente se afirma que todas las reacciones metabólicas son reacciones catalizadas por enzimas. La reacción catalizada tiene 3 etapas:-El sustrato se une a la apoenzima formando el complejo enzima-sustrato.De ahí derivan 2 teorías(La teoría de la “llave-cerradura”,La teoría del “ajuste inducido”).-Formado el complejo enzima-sustrato, el cofactor lleva a cabo la reacción y se obtiene el producto final. Esta etapa es irreversible.-El producto se libera del centro activo y la apoenzima queda libre para volver a unirse a nuevas moléculas de sustrato. *Cinética enzimática: Es la representación de la velocidad en la que aparece el producto de una reacion enzimática en función de la concentración del sustrato inicial.Al aumentar la concentración de sustrato, la velocidad de reacción también aumenta aunque llega a un momento en que, aunque la concentración de sustrato sigue aumentando, la velocidad no varia (velocidad máxima).Esta situación corresponde a la inexistencia de moléculas de enzimas libres, pues todas están ocupadas por moléculas de sustrato formando complejos enzima-sustrato.La constante obtenida se denomina K M .Cuando menor sea su valor, mayor afinidad tendrá la enzima por el sustrato.*Factores que influyen en la velocidad de las reacciones enzimáticas:-La concentración del sustrato: al aumentar la concentración de sustrato, la velocidad de la reacción aumenta hasta que no quedan centros activos libres y por tanto, la velocidad se mantiene constante.-El pH: los valores por encima o por debajo del valor optimo provocan un descenso de la velocidad enzimática.-La temperatura:las temperaturas inferiores hacen mas lento el proceso y las tempertauras superiores provocan la desnaturalización de la enzima.

 *Regulación de la actividad enzimática: La regulación de las reacciones metabólicas se lleva a cabo, por un lado, regulando la velocidad de actuación de las enzimas y por otro lado, regulando la síntesis enzimática.Las reacciones enzimáticas constituyen la clave de la actividad vital de una célula. Una vez conseguida la cantidad precisa del producto, la actividad enzimática debe disminuir para evitar un gasto inútil.En definitiva, la velocidad de las reacciones enzimáticas debe varia de acuerdo con las necesidades celulares, por eso es imprescindible la regulación de la actividad enimatica, evitando la fabricación innecesaria de productos.Los mecanismos de regulación empleados son:-La activación enzimática: la presencia de activadores permite que ciertas enzimas que se manténían inactivas se activen.También pueden actuar como activadores diversas moléculas orgánicas, incluso el propio sustrato y cationes.El sustrato se encarga de activar su propia metabolización.-El alosterismo: constituye un sistema de regulación enzimática. Suelen encontrarse en los puntos de ramificación de las rutas metabólicas y suelen catalizar algunas reacciones.Carácterísticas(-Están formadas por varias subunidades(poseen estructura cuaternaria)-Poseen varios centros de regulación.-Adoptan el estado R y el estado T.-Existe un efecto cooperativo entre las subunidades, es la llamada transmisión alosférica.-Su cinética es una curva sigmoidea.)-Inhibación enzimática: los inhibidores enzimáticos son sustancias que anulan la actividad de una enzima, donde la enzima disminuye su velocidad o deja de actuar debido a un inhibidor de tipo ion, un inhibidor de tipo molécula orgánica o un inhibidor como producto final.La inhibición puede ser(-Irreversible: cuando el inhibidor se une covalentemente a una enzima inutilizándola permanentemente.-Reversible: cuando la enzima vuelve a tener actividad una vez eliminada la sustancia inhibidora.Dos tipos de inhibidores reversibles(-Inhibición competitiva: donde el inhibidor se une al centro activo impidiendo la uníón del sustrato. Por tanto se produce una competencia por ocupar el centro activo.Si el centro activo esta ocupado por el sustrato la reacción se lleva a cabo, pero si este es ocupado por el inhibidor no se produce.A los inhibidores que se anclan al centro activo se denominan análogos metabólicos.-Inhibición no competitiva: el inhibidor no compite con el sustrato sino que se une en otra zona de la enzima distinta del centro activo que modifica la estructura de la enzima al tiempo que dificulta el acoplamiento del sustrato. En otras ocasiones, el inhibidor se une al complejo enzima-sustrato impidiendo la formación del producto.)*Nomenclatura y clasificación de las enzimas:Para nombrarlas se emplea un termino que alude al sustrato y al tipo de reacción catalizada. A este término se le añade la terminación –asa.Según el tipo de reacción que catalizan, las enzimas se pueden clasificar en(-Oxidorreductoras: actúan en las reacciones de oxidación-reducción.-Liasas: se encargan de añadir moléculas sencillas a dobles enlaces.-Transferasas: se encargan de transferir grupos funcionales entre moléculas.-Isomerasas: se encargan de transformar un isómero en otro.-Hidrolasas: se encargan de la hisrolisis.-Sintasas: se encargan de unir moléculas)