¿Qué son los Aminoácidos?

Los aminoácidos son compuestos orgánicos sencillos formados por carbono (C), hidrógeno (H), oxígeno (O) y nitrógeno (N); algunos también contienen azufre (S). Al unirse muchos de ellos mediante un enlace peptídico, se forman las proteínas. Los aminoácidos que constituyen las proteínas se denominan aminoácidos proteicos o primarios. Su estructura básica consiste en un carbono central, llamado carbono alfa (C_α), al que se unen un grupo carboxilo (-COOH), un grupo amino (-NH₂) y una cadena lateral o radical (R), que es distinta para cada aminoácido. Existen 20 aminoácidos proteicos diferentes con los que se construyen todas las proteínas posibles.

Propiedades de los Aminoácidos

Los aminoácidos son compuestos sólidos, incoloros y solubles en agua. Todos, a excepción de la glicina (o glicocola), presentan un carbono α asimétrico. Esta característica les confiere actividad óptica y la existencia de estereoisómeros D y L. Por convenio, se considera que un aminoácido es un isómero D si su grupo amino se encuentra a la derecha en una proyección de Fischer, y un isómero L si está a la izquierda.

Clasificación de los Aminoácidos

Los aminoácidos se clasifican según la polaridad de su cadena lateral (R):

• Aminoácidos apolares: El radical R posee grupos hidrófobos que interaccionan con otros grupos similares mediante fuerzas de Van der Waals. Se subdividen en:
  • Apolares alifáticos: Si la cadena R es de naturaleza alifática (lineal o ramificada).
  • Apolares aromáticos: Si la cadena R posee anillos aromáticos (ciclos con dobles enlaces conjugados).
• Aminoácidos polares: Se dividen en polares sin carga y polares con carga.
  • Polares sin carga (o neutros): Los radicales R no están cargados a pH fisiológico, pero contienen grupos polares (como –OH o -SH) capaces de formar puentes de hidrógeno con otras moléculas polares, incluyendo el agua.
  • Polares con carga: Los radicales R contienen grupos ionizables. Pueden ser:
    • Ácidos: Si el radical R contiene un grupo carboxilo que, a pH fisiológico (neutro), se encuentra ionizado negativamente (-COO^–).
    • Básicos: Si el radical R aporta un grupo amino que, a pH neutro, está cargado positivamente (-NH₃⁺).

Carácter Anfótero y Punto Isoeléctrico

Las sustancias anfóteras son aquellas que pueden comportarse como ácidos o como bases, dependiendo de las condiciones del medio. A pH neutro, los aminoácidos tienen el grupo carboxilo con carga negativa (al ser un grupo ácido, libera H⁺) y el grupo amino con carga positiva (al ser una base, capta un H⁺). Sin embargo, a pH ácido (alta concentración de H⁺), el grupo carboxilo actúa como una base al captar un protón (H⁺), neutralizando esa acidez. A pH básico (baja concentración de H⁺), el grupo amino actúa como un ácido, liberando un H⁺ y neutralizando así el pH básico. El carácter anfótero de los aminoácidos les permite actuar como un tampón, regulando el pH. Para cada aminoácido existe un valor de pH en el cual la molécula no posee carga eléctrica neta (igual número de cargas positivas que negativas); este valor es el llamado punto isoeléctrico.

Aminoácidos Esenciales

Son aquellos aminoácidos que nuestro cuerpo no puede fabricar, por lo que debemos ingerirlos a través de la dieta. Si no se consumen, no se podrán fabricar las proteínas que los contienen. De los 20 aminoácidos proteicos, 8 son esenciales para los humanos adultos. Ejemplos: metionina y lisina.

El Enlace Peptídico: La Unión de los Aminoácidos

Los aminoácidos se unen mediante un enlace covalente entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino del siguiente, con la pérdida de una molécula de agua. Este enlace tipo amida recibe el nombre de enlace peptídico. Al unirse dos aminoácidos se forma un dipéptido; si se unen tres, un tripéptido. Cuando se unen muchos aminoácidos, se forma un polipéptido o cadena polipeptídica. Las proteínas son polipéptidos, normalmente formadas por cientos o miles de aminoácidos. La mayoría de las proteínas están formadas por una única cadena polipeptídica, aunque algunas, como la hemoglobina, están compuestas por varias. Las cadenas cortas de aminoácidos también se pueden denominar oligopéptidos. En los péptidos, siempre existirá un extremo con un grupo amino libre (extremo amino terminal) y otro con un grupo carboxilo libre (extremo carboxilo terminal). El enlace peptídico tiene un carácter parcial de doble enlace, lo que impide la libre rotación a su alrededor. Esto provoca que los átomos del enlace peptídico y los dos carbonos alfa adyacentes se sitúen en un mismo plano, otorgando rigidez a la estructura.

Niveles de Organización Estructural de las Proteínas

Estructura Primaria

Es la secuencia lineal de aminoácidos que integra la proteína, es decir, indica qué aminoácidos la forman y el orden en que se encuentran unidos. Esta estructura no existe como tal en la célula, ya que la cadena polipeptídica comienza a plegarse en una estructura tridimensional a medida que se sintetiza en el ribosoma. La estructura primaria es un concepto fundamental para el estudio de las proteínas. Ejemplo: Met-Lys-His-Pro…

Estructura Secundaria

A medida que se sintetiza, la proteína adopta una conformación espacial más estable como consecuencia de la capacidad de giro de los enlaces de los carbonos alfa. La estabilidad de este plegamiento se debe a los numerosos puentes de hidrógeno que se establecen entre los grupos –C=O de un enlace peptídico y el –NH de otro. Los modelos más frecuentes son la hélice alfa y la lámina beta.

Hélice Alfa (α)

En este tipo de estructura, la cadena polipeptídica se enrolla formando una hélice dextrógira (gira hacia la derecha). Esta hélice se mantiene estable gracias a los puentes de hidrógeno entre el grupo –NH de un enlace peptídico y el grupo –C=O del cuarto aminoácido que le sigue en la secuencia. Esto implica la presencia de 3,6 aminoácidos por cada vuelta completa. Al formarse la hélice α, todos los grupos –C=O quedan orientados en la misma dirección, mientras que los grupos –NH se orientan en sentido contrario. Los radicales (R) de los aminoácidos quedan dirigidos hacia el exterior de la hélice.

Lámina Beta (β) o Hoja Plegada

También llamada conformación beta. La cadena polipeptídica se dispone en zigzag, y se establecen uniones por puentes de hidrógeno con tramos adyacentes de la misma cadena o de cadenas diferentes. Estos tramos pueden discurrir en el mismo sentido (disposición paralela) o en sentido contrario (disposición antiparalela). Los radicales (R) se colocan alternativamente por encima y por debajo del plano de la lámina. Tanto la hélice α como la lámina β son estructuras muy estables. Un ejemplo de proteína con estructura de hélice alfa es la α-queratina (presente en pelo, uñas, lana), y un ejemplo con alta proporción de láminas beta es la fibroína de la seda (también llamada β-queratina).

Estructura Terciaria

Es la disposición tridimensional global de la cadena polipeptídica, resultante de los plegamientos de las estructuras secundarias. Esta conformación se estabiliza mediante enlaces que se forman entre los grupos R (cadenas laterales) de los aminoácidos. Estos enlaces pueden ser:

• Atracciones electrostáticas entre grupos R con cargas opuestas.
• Puentes de hidrógeno entre grupos polares sin carga.
• Interacciones hidrofóbicas (fuerzas de Van der Waals) entre los grupos R apolares.
• Puentes disulfuro, enlaces covalentes (-S-S-) formados entre los grupos –SH de dos aminoácidos de cisteína.
• Enlace amida, otro tipo de enlace covalente que se puede formar entre el grupo –NH₃⁺ del radical de un aminoácido básico y el grupo –COO^– del radical de un aminoácido ácido.

La estructura terciaria da lugar a dos tipos principales de proteínas:

Proteínas Globulares

La estructura secundaria se pliega sucesivamente, originando una proteína de forma esferoidal y compacta. Son solubles en agua y desempeñan funciones variadas, como la catálisis (enzimas) o el transporte. Los radicales apolares se disponen hacia el interior de la molécula, mientras que los polares se localizan en el exterior, lo que permite su solubilidad.

Proteínas Filamentosas o Fibrosas

Presentan menos plegamientos, dando lugar a proteínas alargadas. Sus cadenas polipeptídicas se disponen en forma de hebras resistentes e insolubles en agua. Poseen principalmente una función estructural, como la queratina (piel, pelo) y el colágeno (huesos, cartílagos).

Estructura Cuaternaria

Está formada por la unión de dos o más cadenas polipeptídicas (subunidades), cada una con su propia estructura terciaria. Estas subunidades, también llamadas protómeros, se asocian mediante los mismos tipos de enlaces que estabilizan la estructura terciaria (interacciones débiles y, a veces, puentes disulfuro). Un ejemplo es un anticuerpo, formado por cuatro cadenas polipeptídicas (dos pesadas y dos ligeras) unidas por puentes disulfuro. Otro ejemplo es la hemoglobina, formada por cuatro subunidades (dos cadenas alfa y dos cadenas beta).

Propiedades de las Proteínas

Solubilidad

Como se mencionó, las proteínas globulares son solubles en agua, mientras que las fibrosas son insolubles. Esta propiedad depende de la disposición de los aminoácidos polares y apolares.

Carácter Anfótero

Al igual que los aminoácidos que las forman, las proteínas tienen carácter anfótero. Pueden comportarse como ácidos o como bases, liberando o captando H⁺ del medio. Por tanto, las proteínas son capaces de amortiguar las variaciones de pH (actúan como sustancias tampón).

Desnaturalización y Renaturalización

La desnaturalización consiste en la pérdida de la conformación espacial tridimensional de una proteína (estructuras secundaria, terciaria y cuaternaria) debido a la rotura de los enlaces débiles que la mantienen. Esto provoca la pérdida de su función biológica. La estructura primaria (los enlaces peptídicos) permanece intacta. La desnaturalización puede ser causada por agentes como altas temperaturas o cambios extremos de pH. En ciertas condiciones, el proceso puede ser reversible, permitiendo que la proteína recupere su plegamiento y su actividad biológica, en un proceso llamado renaturalización.

Funciones Biológicas de las Proteínas

• Función transportadora: La hemoglobina (transporta oxígeno en la sangre), la mioglobina (en el músculo) y las lipoproteínas (transportan lípidos como el colesterol LDL y HDL) son ejemplos clave.
• Función de reserva: Almacenan aminoácidos para ser utilizados como fuente de energía o para la síntesis de otras moléculas. Ejemplos son la ovoalbúmina del huevo y la lactoalbúmina de la leche.
• Función estructural: Proporcionan soporte y resistencia. El colágeno es fundamental en tejidos conectivos (hueso, cartílago), la elastina da elasticidad a órganos como los pulmones y la piel, y la queratina forma estructuras como el pelo y las uñas.
• Función enzimática: Actúan como biocatalizadores, acelerando las reacciones químicas. Casi todas las enzimas son proteínas. Ejemplos: amilasa (digiere almidón), lipasa (digiere grasas).
• Función hormonal: Muchas hormonas son de naturaleza proteica, como la insulina, el glucagón y la hormona del crecimiento.
• Función defensiva: Las inmunoglobulinas (anticuerpos) forman parte del sistema inmunitario. La trombina y el fibrinógeno participan en la coagulación sanguínea.
• Función contráctil: Permiten el movimiento. La actina y la miosina son responsables de la contracción muscular.

Clasificación de las Proteínas

Las proteínas se clasifican en dos grandes grupos:

Holoproteínas

Están constituidas únicamente por aminoácidos. Se dividen en:

Proteínas Fibrosas (o Escleroproteínas)

Son insolubles en agua y de forma alargada. Destacan:

• Colágeno: La proteína más abundante en vertebrados, forma una triple hélice que confiere gran resistencia al tejido conjuntivo, cartilaginoso y óseo.
• Elastina: Aporta elasticidad a órganos como los pulmones, los vasos sanguíneos y la piel.
• Queratina: Componente principal del cabello, la piel, las uñas, etc.
• Miosina y Fibrina: Implicadas en la contracción muscular y la coagulación sanguínea, respectivamente.

Proteínas Globulares

Suelen ser solubles en agua y de forma esferoidal. Destacan:

• Globulinas: De gran tamaño, como las inmunoglobulinas (anticuerpos) y las subunidades de la hemoglobina.
• Albúminas: Con funciones de transporte o reserva, como la seroalbúmina de la sangre o la ovoalbúmina del huevo.
• Histonas: Se asocian con el ADN para formar la cromatina y los cromosomas.
• Actina: Participa, junto a la miosina, en la contracción muscular.

Heteroproteínas

Contienen, además de la cadena polipeptídica, una parte no proteica llamada grupo prostético.

• Glucoproteínas: Su grupo prostético es un glúcido. Muchas proteínas de membrana que actúan en el reconocimiento celular, como las que determinan los grupos sanguíneos, son glucoproteínas.
• Lipoproteínas: Su grupo prostético son lípidos. Las más conocidas son las lipoproteínas sanguíneas HDL y LDL, que transportan el colesterol.
• Cromoproteínas: Su grupo prostético es una molécula con color (pigmento). Las más importantes son las que tienen un grupo hemo (una porfirina con un ión de hierro, Fe²⁺), como la hemoglobina y la mioglobina. Otros ejemplos son los citocromos, que participan en el transporte de electrones en la respiración celular y la fotosíntesis.