aminoácido g.R aromáticos g.R apolares
g.R polar sin carga g.R cargados + g.R cargados –
Los aminoácidos se unen por enlaces peptídicos, por un grupo carboxilo (OH) y un grupo amino (H). La síntesis de esta reacción libera una molécula de agua. 
Estructura
Depende de la composición de aminoácidos y de la disposición de éstos en la cadena.
Primaria
Secuencia de aminoácidos que se suceden en la cadena …Val Lys Cis Val Trp… 1D
Secundaria
Resultado del plegamiento de la cadena que hace interaccionar los aminoácidos de la cadena por enlaces de H.
– ∝- hélice → 3,6 aminoácidos/vuelta. Puentes de H entre y N-H. Rigidez (ej: queratina)
– β – lámina → forma de zigzag, con enlaces H (por eso se doblan). Al interaccionar muchos, la lámina β se pliega. Es una proteína suave (fibroína)
– Superhélice estirada: está en el colágeno
Terciaria
Conjunto de estructuras secundarias que interaccionan entre sí por los grupos R de los aminoácidos. (enlaces de H, puentes de disulfuro, interacciones hidrofóbicas). Al poderse combinar varias estructuras secundarias, algunas moléculas de proteína tienen fragmentos hélice ∝y lámina β.
Cuaternaria
Interacción de cadenas polipeptídicas (subunidades) para crear una proteína (Hemoglobina).
Desnaturalización
El calor, los valores de pH o la presencia de disolventes orgánicos (alcohol o cetona) rompen los enlaces covalentes o alteran la carga electroquímica. Consecuencia de las alteraciones: las proteínas se despliegan y no pueden realizar su función.
Consecuencia de la desnaturalización: las proteínas pierden su estructura tridimensional (mantienen la primaria)
.
Por eso a veces la desnaturalización es reversible. Sin la desnaturalización la proteína se pliega y recupera su función →renaturalización.
Funciones biológicas
Estructural
: algunas proteínas dan resistencia y fuerza a los tejidos (colágeno, queratina y elastina).
De reserva
Los aminoácidos obtenidos en la hidrólisis de las proteínas se pueden usar para obtener energía (ovoalbúmina).
De regulación:
regulan procesos metabólicos, a veces se incluyen hormonas (insulina y glucagón).
Catalizadora
Las enzimas son las proteínas que controlan la velocidad de las reacciones (lisozima y glucógeno-sintasa).
Defensiva
Defienden el organismo de otros organismos patógenos (inmunoglobulinas y anticuerpos).
Transportadora
Las proteínas se unen a otras sustancias para transportarlas a otros tejidos (hemoglobina y lipoproteínas).
Contráctil
Permiten a las células y orgánulos contraerse y moverse (miosina y tubulina).
La uníón de una base nitrogenada y una pentosa se establece por un enlace N-glucosídico entre la pentosa y si la base es derivada de la purina el N en posición 9, pero si es derivada de la pirimidina N en posición 1.
Bases nitrogenadas
: compuestos cíclicos formados por cadenas de C y grupos amina o amida. Se clasifican dependiendo de si derivan de la purina (A y G) o la pirimidina (C, T y U).
Ribosa H-OH (A,G,T,C) Desoxirribosa H-H (A,G,U,C)
Los nucleótidos están unidos por enlaces fosfodiéster para formar ácidos nucleicos, o están libres en las células y participan en procesos metabólicos.
Propiedad: proporcionan energía en el metabolismo celular. Algunos nucleótidos se unen a alguna molécula de ac. Fosfórico y se origina un grupo con energía. Cuando los enlaces se rompen, se libera la energía y se utiliza en reacciones endergónicas.
Enlace fosfodiéster
Es por el enlace que se unen los nucleótidos, están entre el grupo fosfórico del C-5’ y el grupo hidroxilo en C-3’ de dos nucleótidos. ADN (a. Desoxirribonucleico): formado por desoxirribonucleótidos ARN (a. Ribonucleico): formado por ribonucleótidos.
ADN
Está formado por desoxirribonucleótidos unidos por enlaces fosfodiéster entre el grupo fosfórico en C-5’ (extremo 5’) y el grupo OH en C-3’ (extremo 3’)de dos desoxirribosas de dos nucleótidos.
Puede tener una cadena sencilla (en algunos virus) o doble.
Estructura
Primaria
Secuencia de nucleótidos que se suceden en las cadenas.
Secundaria
La doble cadena está enrollada (doble hélice), la posición de una cadena respecto a otra es antiparalela.Las cadenas se unen por puentes de H entre las bases nitrogenadas. Estas uniones se producen por la ley de complementariedad de bases. Entre las bases de la cadena hay interacciones hidrófobas.
Desnaturalización
El cambio del pH produce que los puentes de H se rompan y dejen de unir las cadenas, y la rotura de las interacciones hidrófobas que se establecen entre las bases nitrogenadas de una cadena.
ARN
Estructura (primaria)
ARN mensajero (ARNm):
se sintetiza por el ADN, se encarga de transportar la información del ADN hasta los ribosomas para la síntesis de proteínas.
ARN de transferencia (ARNt):
transporta los aminoácidos hasta las cadenas proteicas de las secuencias del ARNm. Enlace covalente con los aminoácidos que transportan.
ARN ribosómico (ARNr):
es el más abundante, las moléculas están asociadas a proteínas constituyendo los ribosomas.
Las estructuras son estables por los puentes de H y las interacciones hidrófobas entre las bases.
Enzimas
Cofactores
Sirven para llevar a cabo la actividad catalizadora.
– Un ion metálico, como Fe, Mg 2+, Mn2+, Zn2+, k+, Ni2+, etc.
– Un coenzima.
– NAD y FAD actúan como donadores-aceptores de electrones en las reacciones de oxidación-reducción.
– ATP actúa como donador del coenzima A, que actúa en transferencias de grupos acilo.
Función:
Las enzimas son proteínas que actúan como catalizadores biológicos (biocatalizadores) en las reacciones químicas de las células. Los catalizadores aceleran las reacciones químicas (metabólicas). Las reacciones necesitan una energía de activación. Esta energía permite romper los enlaces y crear nuevos.
Especificidad
Es la afinidad que tienen los enzimas por un sustrato, depende de; El sustrato, Los aminoácidos del sitio activo y Los cofactores
Cuando el sustrato y el sitio activo interaccionan favoreciendo la uníón, forman e. No cov.
Niveles de especificidad:
Algunas enzimas son específicos de un solo sustrato y se pueden distinguir sus isómeros. Las enzimas son específicas de un grupo de sustratos (hexoquinasa).
Un mismo sustrato puede ser específico de varios enzimas, pero las interacciones que se establecen son diferentes y específicas, por eso los productos son distintos.
Tipos de enzimas
Oxidorreductasas
Reacciones de oxidación-reducción por la transferencia de e-. Enzima: malato deshidrogenasa. Sustrato: malato. Producto: Oxalacetato
Transferasas
Reacciones de transferencia de grupos. Pueden ser grupos fosfato, amina (NH2), metilo (CH3), etc. Enzima: hexoquinasa. sustrato: glucosa producto:glucosa-6-fosfato
Hidrolasas
Reacciones de hidrólisis, se rompen los enlaces pq se incorpora un H2O. Enzima: triacilglicerol éster hidrolasa. Sustrato: triacilglicerol . Producto: glicerol y ac. Grasos
Liasas
Reacciones donde se rompen enlaces sin añadir la molécula H2O. Enzima: piruvato descarboxilasa. Sustrato: piruvato Producto: acetaldehído
Isomerasas
Reacciones de transferencia de grupos para crear formas isoméricas. Enzima: fosfohexosa isomerasa Sustrato: aldosa Producto: cetos
Ligasas
Uníón de moléculas, requiere la aportación de energía proveniente de la rotura de enlaces fosfato del ATP. Enzima: piruvato carboxilasa Sustrato: piruvato Producto: oxalacetato
[sustrato] aumenta y la V aumenta A
[] aumenta y V aumenta menos B
[] elevada = V constante
V aumenta con la tª A
V máxima B
V desciende cuando baja la tª
El pH óptimo se sitúa entre 7 y 7,5
Inhibidores
Las reacciones metabólicas casi siempre están catalizadas por enzimas y constituyen vías metabólicas (sistema enzimático)
Los enzimas que controlan las vías enzimáticas se llaman enzimas reguladoras, su actividad depende de los moduladores.
Los enzimas alostéricos que se unen al modulador por enlaces débiles. La mayoría de estos tienen varios sitios reguladores. La síntesis del aminoácido isoleucina es una vía metabólica regulada por un enzima regulador alostérico, la treonina deshidratasa. Este enzima es el regulador de la vía ya que cataliza la reacción más lenta y responde a los cambios de la concentración de isoleucina (el modulador “producto final de la ruta”).
– Inhibidor competitivo: El inhibidor y el sustrato compiten por la forma libre de la enzima. El inhibidor es muy parecido al sustrato cuando la concentración de sustrato es baja, el inhibidor se une al sitio activo y forma el complejo enzima-inhibidor.
– Inhibidor no competitivo: El inhibidor interacciona con él enzima libre o con el complejo enzima del sustrato en una zona distinta al sitio activo. La interacción produce una disminución de la actividad enzimática.