6.3. Prótidos

Se pueden definir como polímeros formados por la uníón, mediante enlaces peptídicos, de unidades de menor masa molecular llamadas aminoácidos.
Son moléculas muy complejas. Su masa molecular es muy elevada, normalmente está comprendida entre 6000 da y 106 da. Algunas proteínas están constituidas por la uníón de varios polímeros proteicos que en ocasiones pueden también contener otras moléculas orgánicas (lípidos, glúcidos, etc). En este último caso reciben el nombre genérico de prótidos.
Las proteínas son las moléculas orgánicas más abundantes en las células, más del 50% del peso seco de la célula son proteínas. Están constituidas, fundamentalmente, por C, H, O y N y casi todas tienen también azufre. Algunas tienen, además, otros elementos químicos y en particular: P, Fe, Zn o Cu. El elemento más carácterístico de las proteínas es el nitrógeno. Son los compuestos nitrogenados por excelencia de los seres vivos.
Las proteínas son moléculas específicas que marcan la individualidad de cada ser vivo. Son además de una gran importancia porque a través de ellas se va a expresar la información genética.

Los aminoácidos: estructura y propiedades

Son las unidades estructurales que constituyen las proteínas.
Como indica su nombre, tienen dos grupos funcionales carácterísticos: el grupo carboxilo o grupo ácido (-COOH), y el grupo amino (-NH2), unidos a un carbono central CD asimétrico al que también se unen un H y una cadena lateral variable, R.
Hay 20 aminoácidos proteicos y otros 150 aminoácidos no proteicos, pero que desempeñan funciones propias.
Los aminoácidos proteicos se clasifican en 4 grupos según el grupo R: – Hidrófobos: R es apolar – Hidrofílicos: R es polar pero sin carga – Básicos: R tiene un grupo amino que se ioniza positivamente. – Ácidos: R tiene un grupo carboxilo que se ioniza negativamente
Biología BCH Biomoléculas orgánicas: Prótidos
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AMINOÁCIDOS HIDROFÍLICOS La cadena lateral, al igual que los anteriores, tampoco posee grupos carboxilo ni amino (carga eléctrica neta 0 o neutro) y pero presentan grupos hidrófilos que permiten formar puentes de H con moléculas polares. Son solubles en agua.
AMINOÁCIDOS HIDRÓFOBOS Se caracterizan porque su cadena lateral no posee grupos carboxilo ni amino (carga eléctrica neta 0 o neutra) y además dicha cadena es hidrófoba y por tanto su solubilidad en agua es menor.
AMINOÁCIDOS BÁSICOS Contienen algún grupo amino en la cadena lateral que, debido a su carácter básico, puede tomar H+, lo que hace que el aminoácido tenga carga positiva.
AMINOÁCIDOS ÁCIDOS Presentan un grupo carboxilo en la cadena lateral y a pH 7 pueden tener carga eléctrica negativa, ya que ese grupo desprende H+.

Propiedades ácido-básicas de los aminoácidos

Carácter anfótero

En una disolución acuosa (pH neutro) los aminoácidos forman iones dipolares. Un ion dipolar se puede comportar como ácido o como base según el pH de la disolución. Las sustancias que poseen esta propiedad se denominan anfóteras.
La anfotericidad consiste en que la sustancia que la presenta absorba protones (iones H+) en medios ácidos y los cede en medios básicos quedando cargado negativamente; es decir, se comporta como un álcali en medios ácidos y como ácido en medios básicos.
No obstante cada aminoácido se muestra con un carga neta 0 a un pH específico, lo que se conoce con el término alemán de zwitterion (neutro), aunque dicho punto no tiene por qué coincidir con el valor pH neutro (o sea, de 7). Al tener cada aminoácido un valor isoeléctrico propio, su presencia en las proteínas confiere un comportamiento específico, lo que permite estudiar analíticamente la composición de tales moléculas ante un campo eléctrico. Dicho procedimiento se conoce como electroforesis. En consecuencia, cada proteína poseerá un valor isoeléctrico típico e identificable.
x Si partimos de la forma zwitterion de un aminoácido y lo ponemos en un medio con pH más ácido, captará los H + del medio por el grupo –COO – neutralizándolo y quedando como catión, únicamente por la carga positiva del –NH3 + . X Por el contrario, en un pH más básico, el grupo – NH 3 + cederá H + al medio y el aminoácido quedará con carga negativa (anión).
El punto isoeléctrico o pI de un aminoácido es el pH en el que el aminoácido tiende a adoptar una forma dipolar neutra, con tantas cargas positivas como negativas. Como equidista de los dos valores de pK, puede obtenerse por su media aritmética:
pK es la fuerza que tienen las moléculas de disociarse (es el logaritmo negativo de la constante de disociación de un ácido débil). Estos valores están tabulados para cada aminoácido.
La mayoría de los aminoácidos tienen dos grupos disociables, por ejemplo, la alanina (pK1=2,34 y pK2=9,69). Su punto isoeléctrico, pI vale 6,02. Así, a pH=6,02 la inmensa mayoría de las moléculas de alanina son neutras y no se desplazarían hacia ningún polo al aplicarles un campo eléctrico. Otros aminoácidos tienen tres grupos disociables, como por ejemplo, el ácido glutámico, cuyos pK son: pK1=2,1; pK2=3,9 y pK3=9,8, y su pI = 5,23
Biología BCH Biomoléculas orgánicas: Prótidos .Al tener cada aminoácido un valor isoeléctrico propio, su presencia en las proteínas confiere un comportamiento específico, lo que permite estudiar analíticamente la composición de tales moléculas ante un campo eléctrico. Dicho procedimiento se conoce como electroforesis. En consecuencia, cada proteína poseerá un valor isoeléctrico típico e identificable.

Isomería de los aminoácidos

Excepto en la glicina, en el resto de los aminoácidos el carbono α (el carbono que lleva la función amino) es asimétrico. La molécula será ópticamente activa y existirán dos isómeros espaciales: D y L, que son imágenes especulares.
Cuando el grupo amino está a la derecha es un D- aminoácido; cuando el grupo amino está orientado hacia la izquierda, será L.
Normalmente en los seres vivos sólo encontramos uno de los isómeros ópticos. Los aminoácidos presentes en los seres vivos pertenecen todos ellos a la serie L. No obstante, en los microorganismos (paredes bacterianas, antibióticos generados por bacterias) existen aminoácidos no proteicos pertenecientes a la serie D.
(Recuerda que, en el caso de los monosacáridos, en la naturaleza los isómeros espaciales son siempre D- monosacáridos. Estas coincidencias en el uso de un solo tipo de isómeros espaciales en los seres vivos apoya la teoría de la existencia de antepasados comunes que utilizaban esos tipos de isómeros y no otros).
Aminoácidos esenciales La mayoría de los aminoácidos pueden sintetizarse unos a partir de otros, pero existen otros, los aminoácidos esenciales, que no pueden ser sintetizados y deben obtenerse en la dieta habitual. Los aminoácidos esenciales son diferentes para cada especie. En la especie humana, por ejemplo, los aminoácidos esenciales son diez: Thr, Lys, Arg, His, Val, Leu, Ile, Met, Phe y Trp. Además acerca de este tipo de aminoácidos diremos que:
• Su principal fuente es la carne, huevos, lácteos y otros productos de origen vegetal como la espelta, la soja y la quinua. ¡Cuidado, vegetarianos! • La falta de Lys (trigo): produce una patología conocida como Kwashiorkor o marasmo. El vientre se hincha por falta de proteínas. • La falta Trp (maíz) favorece la aparición de cataratas y de alopecia.

7.2. El enlace peptídico

El enlace peptídico se forma cuando reacciona el grupo ácido de un aminoácido con el grupo amino de otro aminoácido. Se trata de una reacción de condensación en la que se produce una amida y una molécula de agua. La sustancia que resulta de la uníón es un dipéptido.
1 1 1. . . El enlace peptídico es un enlace covalente que se establece entre un átomo de carbono y un átomo de nitrógeno. Es un enlace muy resistente, lo que hace posible el gran tamaño y estabilidad de las moléculas proteicas.
2 2 2. . . Los estudios de Rayos X de las proteínas han llevado a la conclusión de que el enlace C-N del enlace peptídico se comporta en cierto modo como un doble enlace y no es posible, por lo tanto, el giro libre alrededor de él. 3 3 3. . . Todos los átomos que están unidos al carbono y al nitrógeno del enlace peptídico mantienen unas distancias y ángulos carácterísticos y están todos ellos en un mismo plano

Péptidos, polipéptidos y proteínas

Cuando se unen dos aminoácidos mediante un enlace peptídico se forma un dipéptido. A cada uno de los aminoácidos que forman el dipéptido les queda libre o el grupo amino o el grupo carboxilo. A uno de estos grupos se le podrá unir otro aminoácido formándose un tripéptido. De un modo análogo pueden formarse tetrapéptidos y pentapéptidos. Si el proceso se repite sucesivamente hasta tener menos de 10 aa se forman oligopéptidos. Cuando se unen muchos aminoácidos de este modo se forman polipéptidos. En la hidrólisis parcial de las cadenas polipeptídicas se forman péptidos de longitud variable.
Una proteína o también llamada prótido, es una macromolécula que puede estar formada por una o varias cadenas polipeptídicas y también puede tener grupos prostéticos. Aunque los límites entre estos últimos no están definidos, orientativamente podríamos decir que, en general: Péptido hasta 40 aminoácidos Polipéptidos hasta 100 aminoácidos y pm 10.000 y 12.000 daltons. Proteínas generalmente entre 100 y 300 aminoácidos y peso molecular 12.000 a 36.000 daltons, aunque pueden llegar hasta un peso molecular de más de 1.000.000
Muchas sustancias naturales de gran importancia son péptidos; por ejemplo: ciertas hormonas, como la insulina, que regula las concentraciones de glucosa en la sangre y que está formada por dos cadenas de 21 y 30 aminoácidos unidas por puentes disulfuro. La encefalina (5 aminoácidos) que se produce en las neuronas cerebrales y elimina la sensación de dolor o las hormonas del lóbulo posterior de la hipófisis. Vasopresina y oxitocina (9 aa) que producen las contracciones del útero durante el parto. También son péptidos algunos antibióticos como la gramicidina.

Estructura de las proteínas

La función de un péptido o una proteína depende de la colocación en el espacio de sus grupos “R” (cadena lateral). Por tanto es tan importante su secuencia como su estructura tridimensional.
La secuencia de aminoácidos determina la estructura tridimensional y en dicha estructura intervienen múltiples factores tales como: enlaces simples con posible giro, enlaces peptídicos planos sin posibilidad de giro, las fuerzas eléctricas, los puentes de H ente C=O….H-N en enlaces peptídicos no contiguos, los puentes de H entre agua y aminoácidos polares o iónicos, fuerzas de Van der Waals, interacciones hidrófobas, enlaces bisulfuros entre cisteínas, enlaces covalentes….
Existen cuatro niveles estructurales
Estructura primaria: Es la secuencia lineal u orden en que aparecen los aa constituyentes de la proteína. Por convenio se representan del extremo N terminal al C terminal Estructura secundaria: Ordenación regular en el espacio. Los grupos “R” se desplazan sobre la primaria. Cada 4 aa se unen grupos N-C.
Estructura terciaria: Pliegues de la estructura secundaria para dar la estructura concreta. Permite el establecimiento de bucles y giros sobre la configuración secundaria. Estructura cuaternaria: Resulta de la uníón de varias cadenas de proteínas iguales (oligómeros) o diferentes (complejos supramoleculares)

NIVEL O ESTRUCTURA PRIMARIA: Todas las proteínas la tienen. Viene dada por la secuencia y orden que siguen los aminoácidos de una proteína. Va a ser de gran importancia, pues la secuencia es la que determina el resto de los niveles y como consecuencia la función de la proteína. Tiene forma de zigzag. El número de polipéptidos diferentes que se pueden formar es:
NIVEL O ESTRUCTURA SECUNDARÍA: Resulta del plegamiento de la estructura primaria. Existen dos tipos básicos: α hélice y lámina plegada o lámina ß. En las proteínas coexisten ambos, aunque uno de ellos puede predominar sobre el otro. Existe un tercer tipo de estructura que es exclusiva del colágeno a la que se conoce como triple hélice de colágeno.
Estructura en hélice D
• La cadena se va enrollando en espiral sobre sí misma. • La rotación es hacia la derecha. • Cada aminoácido gira 100° con respecto al anterior. Hay 3,6 residuos por cada vuelta. • El plegamiento se mantiene estable por los enlaces de hidrógeno intracatenarios que se establecen entre el -NH- (que forma un enlace peptídico) de un aminoácido y el – CO- (que forma otro enlace peptídico) del cuarto aminoácido que le sigue en la cadena lineal. • La rotación es hacia la derecha. Cada aminoácido gira 100° • Los grupos -C=O se orientan en la misma dirección y los -NH en dirección contraria. Los radicales quedan hacia el exterior de la D –hélice porque no intervienen en los enlaces.

 Estructura en hoja plegada β

Algunas proteínas conservan su estructura primaria en zigzag y se asocian entre sí. Se origina cuando la molécula proteica, o una parte de la molécula, adoptan una disposición en zigzag. La estabilidad se consigue mediante la disposición en paralelo de varias cadenas con esta conformación, cadenas que pueden pertenecer a proteínas diferentes o ser partes de una misma molécula. De esta manera pueden establecerse puentes de hidrógeno entre grupos C=O y -N-H. Los radicales van quedando alternativamente hacia arriba y hacia abajo.

Estructura en hélice de colágeno

 • Está formada por una sucesión de tres aminoácidos, la glicina, la prolina y la hidroxiprolina • El colágeno está constituido por 3 cadenas trenzadas entre sí. Estas cadenas enlazan unas con otras dando lugar a estructuras rígidas y resistentes (tendones). • Las cadenas giran hacia la izquierda (1 vuelta/3 aminoácidos)

NIVEL O ESTRUCTURA TERCIARÍA: Las proteínas no se disponen linealmente en el espacio sino que normalmente sufren plegamientos que hacen que la molécula adopte una estructura espacial tridimensional llamada estructura terciaria. Los pliegues que originan la estructura terciaria se deben a ciertos aminoácidos, como: la prolina, la serina y la isoleucina, que distorsionan la hélice generando una curvatura.
De la estructura terciaria depende la función de la proteína, por lo que cualquier cambio en la disposición de esta estructura puede provocar la pérdida de su actividad biológica.
La estructura terciaria se va a estabilizar por la formación de las siguientes interacciones: 1) Enlaces o puentes de hidrógeno. 2) Puentes disulfuro 3) Atracciones electróstaticas 4) Fuerzas de Van der Waals
Existen dos tipos de estructura terciaria: la fibrilar (también llamada filamentosa) y la globular, aunque muchos autores consideran que las proteínas filamentosas son proteínas que carecen de estructura terciaria.
Proteína fibrilar (izquierda) y globular (derecha)
Las proteínas con conformación fibrilar o filamentosa suelen tener función estructural, de protección o ambas a la vez y son insolubles en agua y en soluciones salinas. Por ejemplo, tienen esta conformación: la β-queratina, el colágeno y la elastina.
Las proteínas con conformación globular suelen ser solubles en agua y/o en disoluciones salinas. Son globulares las enzimas, las proteínas de membrana y muchas proteínas con función transportadora.
Las proteínas globulares suelen tener diferentes fragmentos con α-hélices y conformaciones β, pero las conformaciones β suelen disponerse en la periferia y las D-hélices en el centro de la molécula. Además, las proteínas globulares se doblan de tal manera que, en solución acuosa, sus restos hidrófilos quedan hacia el exterior y los hidrófobos en el interior y, al revés, en un ambiente lipídico.
NIVEL O ESTRUCTURA CUATERNARÍA: En ocasiones existe otro nivel estructural por encima del anterior. Esto ocurre únicamente cuando la proteína está constituida por varias cadenas polipeptídicas, denominadas en este caso subunidades proteicas o protómeros. Según el número de protómeros tendremos: dímeros, tetrámeros, pentámeros, etc.
También se considera estructura cuaternaria la uníón de una o varias proteínas a otras moléculas no protéicas para formar edifícios macromoleculares complejos. Esto es frecuente en proteínas con masas moleculares superiores a 50.000 da.
La asociación o uníón de las moléculas que forman una estructura cuaternaria, se consigue y mantiene mediante enlaces de hidrógeno, interacciones electrostáticas y algún que otro puente disulfuro.
Un ejemplo de estructura cuaternaria es la hemoglobina, formada por las globinas o parte proteica (dos cadenas alfa y dos cadenas beta, con un total de 146 aminoácidos) más la parte no proteica o grupos hemo. O los anticuerpos, formados también por cuatro cadenas, dos cadenas cortas y dos largas.

Propiedades de las proteínas: solubilidad, especificidad y desnaturalización

: Cada proteína tiene una solubilidad carácterística en un ambiente definido. Por lo general: Son solubles las que presentan grupos polares al exterior (generalmente globulares) y debido a su elevada masa molecular, forman disoluciones coloidales. Son insolubles las que presentan muchos grupos apolares. Son insolubles los grandes complejos (proteínas fibrosas) Las proteínas de membranas presentan parte apolar y parte polar. ¾ Pueden situarse a un lado de la membrana ligadas a los lípidos de una capa ¾ Pueden quedar en el interior de la bicapa lipídica ¾ Pueden ser proteínas que atraviesan la membrana : transmembranales

Especificidad:

A diferencia de otras moléculas estudiadas, las proteínas son moléculas específicas, es decir, cada especie posee algunas proteínas que otros organismos no poseen (especificidad de especie). Esta propiedad tiene gran importancia porque estudiando la similitud entre algunas proteínas de especies distintas es posible establecer el parentesco evolutivo.
Incluso proteínas que tienen la misma función y una estructura tridimensional muy semejante suele tener estructura peptídica en distintos organismos de la misma especie (especificidad de individuos). Esto explica el rechazo que se produce en los trasplantes entre individuos distintos. Además cada proteína cumple una función concreta (especificidad de función).
Desnaturalización: La desnaturalización es la pérdida (normalmente irreversible) de la conformación tridimensional nativa de la proteína que produce una pérdida de sus propiedades biológicas.
La alteración afecta a las estructuras secundaria, terciaria y cuaternaria. Se puede producir por la acción del calor o un cambio del pH o por sustancias desnaturalizantes: Las altas temperaturas causan desnaturalización ya que la energía calorífica hace que aumente la vibración de las moléculas, rompiendo sus interacciones débiles intramoleculares. Los cambios de pH, por aumento de la acidez o la basicidad del medio, causan desnaturalización ya que los puentes de hidrógeno se rompen.  Los cambios fuertes en las concentraciones iónicas de sales también causan desnaturalización .

Clasificación de las proteínas

La hidrólisis de estas macromoléculas puede darnos como resultado aa sueltos únicamente, o bien que se acompañen de otras sustancias no proteicas. En el primer caso hablamos de holoproteínas, en el segundo de heteroproteínas.
Holoproteínas: Formadas exclusivamente por aminoácidos. Pueden ser fibrilares o globulares. Heteroproteínas: En su composición tienen una proteína (grupo proteico) y una parte no proteica (grupo prostético).
Algunos ejemplos de heteroproteínas son la rodopsina, la hemoglobina y la clorofila.
La rodopsina es una molécula formada por opsina (una proteína) y retinal (pigmento derivado de la vitamina A, que a su vez deriva de los carotenos naranjas de los vegetales) que abunda en las membranas de las células fotorreceptoras de la retina del ojo llamadas bastones. El retinal es un pigmento sensible a la luz; cuando capta un fotón cambia de forma y hace que la opsina también cambie y se transmita un impulso nervioso al cerebro. La rodopsina de los bastones es responsable de la visión en blanco y negro cuando hay poca iluminación.
La hemoglobina es una cromoproteína que consta de cuatro protómeros dos llamados D y dos llamados β, enlazados mediante enlaces covalentes por cuatro anillos pirrólicos (que contienen Fe). En humanos coexisten varias estirpes hemoglobínicas, una predomina en la etapa fetal y el resto son propias del adulto o de circunstancias especiales. Está involucrada en el transporte de oxígeno.
La clorofila, es una cromoproteína que tiene dos regiones: un anillo de tetrapirrólico con Mg y una cadena lateral larga de un alcohol (Fitol), y relacionado con los terpenos (diterpenos). Interviene en la captación de la energía luminosa dentro del proceso de la fotosíntesis.

6.4. Ácidos nucleicos

El término ácido nucleico designa a sustancias con carácter químico ácido que se encontraron por primera vez en el núcleo eucariótico. Los ácidos nucleicos, son por tanto compuestos químicos formados por C, O, N y P. Este último se encuentra en una cantidad constante, equivalente aproximadamente al 10% en peso.
Los ácidos nucleicos son polímeros de elevado peso molecular, que por hidrólisis pueden separar sus constituyentes que son: o El ácido fosfórico o Una pentosa (ribosa o desoxirribosa) o Una base nitrogenada
Las bases nitrogenadas, pueden ser de dos tipos; las PÚRICAS que derivan de la purina y que son la GUANINA Y ADENINA, y las PIRIMÍDICAS, que derivan de la pirimidina, y son el URACILO, CITOSINA y TIMINA. La Timina solo se encuentra en el ADN, mientras que el Uracilo es exclusivo del ARN.
Según sea la pentosa que se encuentre en los ácidos nucleicos, se distinguen dos tipos: El Ácido Ribonucleico, que contiene Ribosa El Ácido Desoxirribonucleico, que contiene Desoxirribosa

Nucleósidos y nucleótidos

 Los Nucleósidos se forman mediante la uníón de una pentosa (la β-D-Ribofuranosa o la β-D- Desoxirribofuranosa), con una base nitrogenada a través de un enlace N- GLUCOSIDICO entre el carbono 1′ de la pentosa y el nitrógeno 1 de la base nitrogenada, si ésta es pirimídica, o el nitrógeno 9 si esta es una base púrica. (En las pentosas los carbonos se numeran 1′ 2 ‘ 3′ 4′ y 5’, para no confundirlos con los N de las bases nitrogenadas) Los nucleósidos son más solubles que las bases nitrogenadas solas. Hay diez posibilidades para los azúcares y bases de los ácidos nucleicos.
Los Nucleótidos se forman mediante la uníón de una molécula de ácido fosfórico y un nucleósido, a través del grupo hidroxilo del quinto carbono de la pentosa (carbono 5′). Se trata pues de un éster fosfórico del nucleósido con carácter fuertemente ácido, debido a que el grupo fosfato se ioniza.
• Los nucleótidos de bases púricas se denominan: – Adenosín, (mono, di o trifosfato), para la base nitrogenada Adenina. – Guanosín, (mono, di o trifosfato), para la base nitrogenada Guanina. – Llevan el prefijo desoxi-, en el caso de estar formadas por la pentosa desoxirribosa.
• Los nucleótidos de bases pirimidínicas se llaman: – Citidín, (mono, di o trifosfato), para la base nitrogenada Citosina. – Timidín, (mono, di o trifosfato), para la base nitrogenada Timina. – Uridín, (mono, di o trifosfato), para la base nitrogenada Uracilo. – Llevan el prefijo desoxi-, en el caso de estar formadas por la pentosa desoxirribosa.
Ejemplo de formulación y nomenclatura de algunos nucleótidos
ATP Adenosín 5´trifosfato
dTMP Desoxitimidín 5´monofosfato
AMPc Desoxiadenosín 5´3´fosfato cíclico

..Nucleótidos no nucleicos

Existen también nucleótidos no nucleicos, que sin formar parte de ADN o ARN, tienen importantes funciones en el metabolismo celular. Estos nucleótidos pueden tener la función de transportar energía (ADP o ATP), o bien comportarse como coenzimas e intervenir en determinados procesos metabólicos (FMN, FAD, NADP)

ADN: Estructura y niveles de empaquetamiento

El ADN es una molécula altamente estructurada en la que, de manera semejante a las proteínas, se distinguen varios niveles de complejidad. Esto permite que las moléculas de ADN, que pueden llegar a tener una longitud de varios centímetros, constituyan cromosomas de pocos micrómetros.

Estructura primaria del ADN

Es la secuencia de dexosirribonucleótidos de A, G, C, y T, unidos entre sí por enlaces fosfodiéster. La cadena presenta dos extremos libres: el 5’ unido al grupo fosfato y el 3’ unido a un hidroxilo. Cada cadena se diferencia de otra por: • Su tamaño • Su composición. • Su secuencia de bases. La secuencia se nombra con la inicial de la base que contiene cada nucleótido:

Estructura Secundaria del ADN,

La secuencia polinucleotídica se dispone en el espacio en forma de doble hélice.
En 1950, CHARGAFF observó que siempre, el contenido en bases púricas era igual que el de bases pirimidínicas.
En 1953, WATSON Y CRICK, realizaron estudios del ADN mediante difracción de rayos X y descubrieron su estructura tridimensional:
Es una doble hélice de 2 nm de diámetro. Las bases nitrogenadas se encuentran en el interior. Las parejas de bases se encuentran unidas a un armazón formado por las pentosas y los grupos fosfato. El enrollamiento es dextrógiro Cada pareja de nucleótidos está situada a 0,34 nm de la siguiente y cada vuelta de doble hélice contiene 10 pares de nucleótidos. Las dos cadenas son antiparalelas y complementarias. Las bases nitrogenadas se mantienen unidades por puentes de hidrógeno, entre la adenina y timina se establecen dos puentes de hidrógeno y entre la guanina y citosina tres. De esta manera el número de enlaces de hidrógeno depende de la complementariedad de las bases. En el ADN siempre se cumple que A = T, y G ≡ C

Niveles de complejidad del ADN

El ADN presenta diferentes organizaciones en los distintos grupos de seres vivos x Número de cadenas de la molécula o Monocatenario – Cadena única o Bicatenario – Dos cadenas enrolladas en espiral x Topología de la molécula o Lineal – con extremos libres o Circular – sin extremos
En los eucariotas el ADN se encuentra en el núcleo celular unido a proteínas (histonas y otras proteínas estructurales y reguladoras)

Niveles de empaquetamiento del ADN

Se encuentra asociado a ciertas proteínas: nucleoproteínas, formando la cromatina. En la cromatina, la doble hélice de ADN se enrolla alrededor de unas moléculas proteicas globulares, las histonas, formando los nucleosomas. Cada nucleosoma contiene 8 histonas y la doble hélice de ADN da dos vueltas a su alrededor (200 pares de bases). El conjunto, si no está más empaquetado aún, forma una estructura arrosariada llamada collar de perlas (Primer nivel de empaquetamiento).
Ahora bien, los nucleosomas pueden empaquetarse formando fibras de un grosor de 30 nm (fibra de 30 nm). Según el modelo del solenoide (Segundo nivel de empaquetamiento) las fibras se forman al enrollarse seis nucleosomas por vuelta alrededor de un eje formado por las histonas H1. Con el empaquetamiento que supone la fibra de 300 Å solo se consigue reducir entre 35 y 45 veces la longitud de la fibra de ADN. Sin embargo, el grado de empaquetamiento en el núcleo es del orden de 100 a 1000, y en los cromosomas de casi 10000. Así, por ejemplo, un cromosoma humano que mide tan solo 5,5 mm de longitud, poseen 4 cm. De fibra de ADN, lo que supone una reducción del orden de 7000.
Aún no se conoce perfectamente la estructura de los cromosomas. En ellos se ha observado que la fibra de 300 Å forma una serie de bucles, de entre 20000 y 70000 pares de bases de longitud, que posiblemente estabilizan ciertas proteínas del eje del cromosoma. (Tercer nivel))
Los bucles se encuentran arrollados sobre sí mismos, formado prominencias de unos 600 Å de diámetro, llamadas roseta (cuarto nivel), y 30 rosetas seguidas, dispuestas en espiral formarían un rizo (quinto nivel). Finalmente la asociación de 10 rizos daría las cromátidas y los cromosomas.