I. Estructura y Propiedades de las Proteínas

El Enlace Peptídico

El enlace peptídico es un enlace covalente más corto que la mayor parte de los demás enlaces C-N y, por esto, tiene carácter parcial de doble enlace. Los cuatro átomos del grupo péptido y los dos átomos de carbono están sobre el mismo plano.

Propiedades Fundamentales de las Proteínas

• Solubilidad

  Se debe a la presencia en la superficie de las proteínas de aminoácidos con radicales polares, que establecen enlaces de puentes de hidrógeno (H) con las moléculas de agua, formándose la capa de solvatación. Si esta capa se rompe (por ejemplo, si en el medio acuoso apareciera un exceso de sales), estas sales compiten con las cargas de las proteínas, provocando que se unan unas con otras y precipiten. Las proteínas fibrosas no son solubles, mientras que las globulares sí lo son.

• Desnaturalización

  Consiste en la rotura de los enlaces que mantienen el estado de la proteína, perdiendo las estructuras secundaria, terciaria y cuaternaria (2, 3 y 4). Como los enlaces peptídicos se mantienen, se conserva la estructura primaria (1). Puede ser provocada por cambios de pH, temperatura o salinidad. Al no afectar la desnaturalización a los enlaces peptídicos, las proteínas pueden renaturalizar, es decir, replegarse y adoptar una conformación nativa.

• Especificidad

  Cada especie tiene unas proteínas propias, distintas unas de otras. Incluso dentro de la misma especie, existen diferencias entre los individuos que pertenecen a ella (especificidad de función y de especie).

• Capacidad Amortiguadora (Comportamiento Anfótero)

  Las proteínas tienen comportamiento anfótero: pueden funcionar como ácidos o bases y son capaces de amortiguar las variaciones de pH.

II. Ácidos Nucleicos: Tipos y Funciones del ARN

ARN Mensajero (ARNm)

Constituye un 2-5% del ARN total y presenta una estructura lineal. Durante el proceso de expresión genética, actúa como intermediario para convertir la información genética codificada en el ADN en una secuencia de aminoácidos.

• En las eucariotas, todo el ADN está en el núcleo, mientras que la síntesis de proteínas ocurre en los ribosomas.
• En las procariotas, una única molécula de ARNm puede codificar una o varias cadenas polipeptídicas. Si solo contiene información para una cadena, es monocistrónico, y si codifica dos o más, es policistrónico.

ARN Ribosómico (ARNr)

Es el más abundante, constituye un 80% del total de ARN de una célula. También se le llama ARN estructural, ya que varias moléculas del mismo, asociadas a un conjunto de proteínas básicas, forman un ribosoma.

ARN de Transferencia (ARNt)

Su función es transportar aminoácidos hasta los ribosomas para que allí se unan entre sí y constituyan las proteínas. Está compuesto por 70-90 nucleótidos. Presenta una estructura de doble hélice parcial; donde no hay apareamiento, hay bucles. En un plano, su estructura se asemeja a un trébol, pero en tres dimensiones, adopta una forma de ‘L’.

• Extremo 5′: Nucleótido de Guanina (G) con un fosfato libre.
• Extremo 3′ (CCA): Es el lugar donde el ARNt se une al aminoácido que va a transportar.
• Brazo Anticodón (A): Contiene el anticodón, diferente para cada ARNt en función del aminoácido que vaya a transportar.
• Brazo T: Sitio de reconocimiento del ribosoma.

Otros Tipos de ARN

El ARN nucleolar se encuentra asociado a distintas proteínas formando el nucléolo. Algunos ARN con estructuras tridimensionales tienen función catalítica y se llaman ribozimas. Otros se asocian con ribonucleoproteínas.

III. Enzimas: Clasificación, Mecanismos y Regulación

Clasificación de las Enzimas (Según su Función)

Hidrolasas

Catalizan la rotura de enlaces en presencia de una molécula de agua.

Liasas

Catalizan la adición de grupos funcionales a moléculas con dobles enlaces (o la eliminación de grupos para formar dobles enlaces).

Transferasas

Transfieren grupos funcionales de unas moléculas a otras.

Isomerasas

Catalizan el cambio de posición de grupos funcionales dentro de la misma molécula.

Oxidorreductasas

Catalizan reacciones de óxido-reducción.

Ligasas

Unen moléculas mediante enlaces covalentes, utilizando la energía suministrada por la hidrólisis de una molécula de ATP.

Mecanismo de la Reacción Enzimática

La Reacción Enzimática

Una reacción bioquímica catalizada por enzimas transcurre siempre mediante la unión transitoria del sustrato (S) a la enzima (E), formándose el complejo enzima-sustrato (ES):

E + S → ES → E + P

Especificidad Enzimática

Esta propiedad se debe a que la conformación tridimensional del centro activo de la enzima es tal que es complementaria a la molécula del sustrato. Los modelos que explican esta interacción son:

• Modelo de llave-cerradura.
• Modelo de acoplamiento inducido.

Regulación Alostérica

El Alosterismo ocurre cuando los ligandos son capaces de unirse específicamente a la enzima en un sitio diferente al centro activo (el centro regulador), provocando un cambio conformacional. Esto origina la transformación entre la forma inactiva y la forma activa de la enzima, las cuales son distintas y estables.

• Los centros reguladores son los sitios donde se une el ligando a la enzima.
• Existen ligandos activadores e inhibidores.
• Las enzimas que son reguladas por el sustrato y el producto de la reacción se conocen como enzimas alostéricas.

Vitaminas: Cofactores Esenciales

Las vitaminas son biomoléculas indispensables en la dieta. Su ausencia en el organismo provoca trastornos metabólicos conocidos como enfermedades carenciales.

Trastornos Vitamínicos

• Avitaminosis: Falta total de una o más vitaminas.
• Hipovitaminosis: Presencia insuficiente de vitaminas.
• Hipervitaminosis: Exceso de vitaminas.

Clasificación y Ejemplos

Se clasifican en:

• Hidrosolubles: Son solubles en agua y normalmente actúan como coenzimas o precursoras (ej. Vitaminas C y del grupo B).
• Liposolubles: Son insolubles en agua y se consideran lípidos insaponificables (ej. Vitaminas A, D, E, K).

Ejemplos de Vitaminas

Vitamina C (Ácido Ascórbico)

Fuente: Leche, frutas, hortalizas.
Función: Antioxidante, cofactor de hidroxilación, coenzima en la síntesis de colágeno.
Enfermedad por carencia: Escorbuto.

Vitamina E (Tocoferol)

Fuente: Aceites vegetales y semillas de cereal.
Función: Inhibe la oxidación de ácidos grasos insaturados (potente antioxidante).
Efecto de carencia: Puede provocar envejecimiento celular acelerado e impedir el crecimiento adecuado.