1.Els aminoàcids: Son compuestos orOnicos sencillos de bajo peso molecular, que al unirse entre sí forman las proteínas. Químicamente, están compuestos por carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno. Se caracterizan por poseer en su molécula un grupo carboxilo (-COOH), un grupo amino (-NH2) y una cadena lateral o grupo R, todos ellos unidos covalentemente a un .Tomo de carbono denominado carbono a (Ca). Todos los aminocidos responden a esta fórmula general: H2N-CHR-COOH. Se nombran de acuerdo al nombre del grupo R, que es distinto para cada uno de ellos, y determina sus propie-dades químicas y biológicas. Ambas condicionan, a su vez, las propiedades y funciones de las proteínas. Son sólidos, solubles en agua, cristalizables, incoloros o poco coloreados y con un punto de fusión alto, por encima de 200 °C. Existen 20 anninoacidos proteicos, que son los constituyentesbsicos de las proteínas. Ademas, hay otros 150 que se encuentran libres o combinados en las células y en los tejidos, pero que no forman parte de las proteínas, y se conocen como aminoàcidos no proteicos. Algunos de ellos son intermediarios en las reacciones metabólicas, como la B-alanina, la citrulina y la ornitina, o for-man parte de las paredes celulares de muchas bacterias, como por ejemplo el ácido D-glut&nico. 1.1.Tipus aminoacids proteics: 1.1.1.Hidròfobs: Radicales son de naturaleza hidrocarbonada no polar. Forman parte del nuclio interno de las proteïnas solubles, ocultos del medio aquoso. 1.1.2.Polars hidrofílics: Radicales polares, però sin carga. Pueden establecer enlaces d’hidrógeno con el agua, favoreciendo su solubilidad. 1.1.3.Básicos: Radicales tienen un grupo amino que s’ioniza positivamente. 1.1.4.Ácidos: Radicales tienen un grupo carboxil que s’ionitza negaivement.

2.Propietats dels aminoácidos: 2.1.Propiedades ácido-básicas de los aminoácidos: Cuando los aminoácidos se encuentran en disolución acuosa forman iones dipolares, llama-dos también iones híbridos por poseer igual número de cargas positivas que negativas. El pH en el que un aminoácido forma un ión híbrido se denomina punto isoeléctrico (pi). El ión híbrido disuelto se puede comportar como ácido o como base, dependiendo del pH de la disolución. Las sustancias que poseen esta propiedad se denominan anfóteras (del griego amphi, ‘ambos’). El carácter anfótero de los aminoá-cidos permite la regulación del pH, ya que se comportan como ácidos o como bases según convenga al organismo. Todos los aminoácidos obtenidos de la hidrólisis de una proteína, excepto la glicocola, tienen al menos un carbono asimétrico (car-bono a), es decir, unido a cuatro radicales diferentes. Como consecuencia de ello, pue-den presentar dos configuraciones espaciales D y L según sea la orientación del grupo amino -NH2, a la derecha o a la izquierda. Estas dos configuraciones espaciales se denominan estereoisómeros. Ambos estereoisóme-ros son imágenes especulares y no superponibles. Todos los aminoácidos proteicos son de la serie L, pues las células los sintetizan utilizando enzimas estereoespecíficas. Al igual que ocu-rre en los monosacáridos, los aminoácidos muestran actividad óptica. 2.2.Aminoácidos esenciales: De los veinte aminoácidos que forman parte de las proteínas, solo algunos de ellos pueden ser sintetizados por los organismos heterótrofos a partir de compuestos más sencillos; los restan-tes deben ser ingeridos en la dieta como tales. Estos últimos son los que se conocen como aminoácidos esenciales, que en el caso de un ser humano adulto son 2.2.1.Ocho:fenilalanina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, treonina, triptófano y valina, mientras que en los lactantes hay que añadir la histidina. Los organismos autótrofos, en cambio, pueden sintetizar todos aquellos aminoácidos que necesitan para su metabolismo.

3.El enlace peptídico: Cuando los aminoácidos forman cadenas, lo hacen mediante enlaces peptídicos. Este tipo de uniones son enlaces covalentes formados entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino de otro, dando lugar a la pérdida de una molécula de agua (reacción de deshi-dratación). Los aminoácidos unidos por enlaces peptídicos se denominan residuos para resal-tar la pérdida de átomos en la formación del enlace peptídico. Un dipéptido es una cadena que está constituida por dos residuos de aminoácidos, un tripéptido está formada por tres, un oligopéptido contiene menos de 50 residuos, y, en general, se denomina polipéptidos a las cadenas más largas. Los grupos amino y carboxilo libres en los extremos opuestos de la cadena polipeptídica se nombran como N-terminal (amino terminal) y C-terminal (carboxilo terminal), respectivamen-te. Por convenio, los residuos se numeran desde el aminoácido N-terminal, y se escriben de izquierda a derecha en el orden que ocupan en la cadena. 3.1.Carácterísticas del enlace peptídico La estructura precisa del enlace peptídico fue descubierta en la déca-da de 1950 por L. Pauling y R. B. Corey utilizando técnicas de difracción de rayos X. Descubrieron que este enlace presenta unas carácterísticas especiales de gran importancia para la estructura de las proteínas. 3.1.1.El enlace peptídico es un enlace covalente más corto que la mayor parte de los demás enlaces C-N. 3.1.2.Carácter de doble enlace, lo que le impide girar libre-mente. 3.1.3.Los cuatro átomos (C=0 y N-H) del grupo péptido y los dos áto-mos de carbono se hallan situados sobre un mismo plano, mante-niendo distancias y ángulos fijos. 3.1.4.Los únicos enlaces que pueden girar, y no del todo libremente, son los formados por C-C y N-C. 3.2.Peptídos i oligopeptidos de interés biológico: En la naturaleza existe un gran número de péptidos y oligopéptidos que realizan funciones importantes y diversas. Con función hormonal destacan la oxitocina, que regula las contraccio-nes del útero, y la arginina vasopresina (ADH), que regula la pérdida de agua. Ambas se sin-tetizan en el hipotálamo y se almacenan y liberan en la hipófisis. La insulina y el glucagón, que regulan el nivel de azúcar en sangre, se sintetizan en el páncreas. Otros péptidos actúan como transportadores, como el glutatión, que se encuentra en el citosol y participa en el transporte de aminoácidos hacia el exterior de la célula. También pueden ser antibióticos, como los deca-péptidos gramicidina-S y valinomicina, que potencian el transporte de iones a través de membranas biológicas; proceso muy importante en órganos como el corazón y el riñón.

4.Estructuras primaria y secundaria de las proteínas: Las proteínas se disponen en el espacio formando una estructura tridimensional definida, que puede tener hasta cuatro niveles de organización: estructura primaria, estructura secundaria, estructura terciaria y estructura cuaternaria. 4.1.Estructura primaria La estructura primaria la poseen todas las proteínas y es la secuencia lineal de aminoácidos que la integran; es decir, indica los aminoácidos que la forman y el orden en que se encuentran unidos. Es la estructura más sencilla y, sin embargo, la más importante, ya que determina el resto de las estructuras proteicas con niveles superiores de organización. Una carácterística de esta estructura es su disposición en zigzag. Se debe a la planaridad del enlace peptídico, lo que provoca la rotación de los aminoácidos sobre los Ca para equilibrar las fuerzas de atracción que se pudieran generar. Con los veinte posibles aminoácidos, el número de polipéptidos que pueden formarse es de 20n, donde n es el número de aminoácidos presentes en la cadena. Como la mayoría de los péptidos contienen más de cien aminoácidos, incluso miles, la variedad de posibles secuen-cias es prácticamente ilimitada. La primera proteína de la que se conocíó su estructura primaria fue la insulina de ternera, gra-cias a los trabajos de Sanger y sus colaboradores (1950). Esta secuenciación resultó una autén-tica proeza en el campo de la biología molecular. Actualmente, se conoce la estructura prima-ria de varios miles de proteínas diferentes, lo que proporciona una información muy útil acerca de sus estructuras, mecanismos de acción y evolución. U 4.2.Estructura secundaria: Es la disposición espacial que adopta la secuencia de aminoácidos o estructura primaria para ser estable, y es consecuencia directa de la capacidad de giro que poseen los carbo-nos a de los aminoácidos. Los modelos más frecuentes son la x-hélice y la conforma-ción B o lámina plegada. Una variedad de estructura secun-daría es la denominada hélice de colágeno, carácterística de esta proteína. 4.2.1.X-hélice. En este tipo de estructura, la cadena polipeptídica se va enrollando en espiral sobre sí misma debido a los giros que se producen en torno al carbono a de cada ami-noácido. Esta estructura a-hélice se mantiene gracias a los enlaces de hidrógeno intracatenarios formados entre el grupo -NH de un enlace peptídico y el grupo -C=0 del cuarto aminoáci-do que lo sigue. La formación de estos enlaces determina no solo la estabili-dad de la estructura, sino también la longitud del paso de rosca, es decir, el avance por vuelta, que es de 0,54 nm. La rotación se produce hacia la derecha, de forma que cada aminoácido gira 100° con respecto al anterior. Esto implica la presencia de 3,6 residuos aminoácidos por cada vuelta com-pleta. Al formarse la a-hélice, todos los grupos -C=0 quedan orien-tados en la misma dirección, mientras que los -NH se orientan en la dirección contraria y los radicales de los aminoácidos quedan dirigidos hacia el exterior de la a-hélice. La estabilidad de la a-hélice depende de la presencia o no de residuos de prolina o hidroxiprolina, debido a que estos aminoácidos impiden la formación de enlaces de hidróge-no, dando lugar a variaciones de esta estructura con dimen-siones diferentes. 4.2.2.Conformación f3 o lámina plegada. Algunas proteínas conservan su estructura primaria en zigzag, y se asocian entre sí estableciendo uniones mediante enlaces de hidrógeno interca-tenarios. Todos los enlaces peptídicos participan en este enlace cruzado, confiriendo así gran estabilidad a la estructura. El plegamiento en acordeón en la lámina plegada es el resultado de la estructura primaria en zigzag de las cadenas individuales. Las cadenas polipeptídicas se pueden unir de dos formas distintas: paralela o antiparalela. En la forma paralela, las cadenas polipeptídicas se disponen en el mismo sentido N-C, míen-tras que en la antiparalela se alternan cadenas polipeptídicas en las direcciones N-C y C-N. En ambos casos, los radicales de los aminoácidos se orientan hacia ambos lados de la hoja de forma alterna. La disposición antiparalela es un poco más compacta que la paralela, y aparece con mayor frecuencia en las proteínas. Cuando existe una gran cantidad de cadenas, se produce un empaquetamiento en varias capas, como ocurre en la fibroína de la seda. 4.2.3.Hélice de colágeno. Es la estructura secundaria que presenta el colágeno, que forma parte de los tendones y los tejidos conectivos; se trata de una estructura particularmente rígida. El colágeno es una proteína compuesta en su mayoría por el aminoácido prolina. Debido a la continua repetición de este aminoácido, la cadena polipeptídica no puede adoptar ninguna de las estructuras anteriores. En su lugar, las cadenas individuales se enrollan hacia la izquierda, de forma que se produce una vuelta de hélice por cada tres residuos amino-ácidos. Debido a esta especial disposición, no existen enlaces de hidrógeno intracatenarios, por lo que esta cadena está más extendida que la a-hélice; de este modo, cada vuelta de hélice asciende 0,29 nm en lugar de los 0,15 nm de la a-hélice.

5. Estructuras terciaria y quaternária de las proteínas: 5.1.Estructura terciaria: El término estructura terciaria se refiere al modo en que la proteína nativa se encuentra plegá-da en el espacio. Esta estructura es estable gracias a las uniones que se producen entre los radicales -R de los diferentes aminoácidos, que se sitúan en posiciones muy alejadas el uno del otro. Estas uniones pueden ser de distintos tipos: 5.1.1.Enlaces de hidrógeno entre grupos peptídicos. 5.1.2.Atracciones electrostáticas entre grupos con carga opuesta. 5.1.3.Atracciones hidrofóbicas y fuerzas de Van der Waals entre radicales alifáticos o aromáticos de las cadenas laterales. 5.1.4.Puentes disulfuro entre restos de cisteína. Son enlaces covalentes entre dos grupos tiol (-SH), correspondientes a dos cisteínas. Las carácterísticas de una proteína y, lo que es más importante, las funciones biológicas que realiza dependen de la estructura terciaria que tenga. La estructura terciaria de las proteínas, especialmente de aquellas de elevado peso molecular, está constituida por varios dominios o unidades compactas de entre 50 y 300 aminoácidos, conectadas a través del esqueleto polipeptídico. La estructura de la cadena polipeptídica den-tro de un determinado dominio suele ser independiente de la de los otros, ya que pueden pre-sentar estructura de a-hélice o bien de lámina plegada. En la mayoría de los casos, los dominios se unen entre sí mediante una porción proteica fle-xible que sirve como bisagra. Frecuentemente, representan partes de la proteína que se unen específicamente a factores diferentes, como a una coenzima o a un sustrato. Los dominios son muy estables, de tal manera que pueden aparecer los mismos en proteí-nas diferentes; son secuencias de aminoácidos que a lo largo de la evolución han sido espe-cialmente útiles, tanto estructural como funcionalmente, y tienden a repetirse en diferentes pro-teínas. Se piensa que algunos péptidos con más de un dominio se originaron durante la evolución por fusión de genes que codificaban diferentes proteínas ancestrales, y cada domi-nio representa una parte que alguna vez fue una molécula separada. 5.2.Estructura cuaternaria Es la estructura que poseen las proteínas, tanto fibrosas como globulares, formadas por dos o más cadenas polipeptídicas -denominadas subunidad, monómero o protómero– que pue-den ser iguales o diferentes. Para que la proteína sea funcional, los protómeros tienen que estar unidos y, en general, lo hacen mediante uniones débiles, como enlaces de hidrógeno, fuerzas de Van der Waals, e incluso puentes disulfuro, como es el caso de las inmunoglobulinas.

6.Propiedades de las proteínas: Las propiedades de las proteínas, como la solubilidad, la desnaturalización y la especificidad, dependen básicamente de la naturaleza de los radicales (-R) de los aminoácidos. 6.1.Solubilidad. La solubilidad se debe a que solo los grupos -R polares o hidrófilos se hallan localizados sobre la superficie externa de la proteína, y a que establecen enlaces de hidró-geno con el agua; así, la proteína se rodea de una capa de agua que impide su uníón con otras proteínas y, por tanto, su precipitación. En general, las proteínas fibrosas son insolubles en agua, mientras que las globulares son hidrosolubles. 6.2.Desnaturalización. Consiste en la rotura de los enlaces que mantienen el estado nativo de la molécula, perdíéndose las estructuras secundaria, terciaria y cuaternaria. Los enlaces pep-tídicos permanecen, por lo que la proteína conserva su estructura primaria y pasa a adoptar una forma filamentosa. La conformación nativa es la conformación más estable de una pro-teína plegada, y tiene la menor energía libre a partir de los enlaces no covalentes entre los aminoácidos y cualquier grupo prostético, y entre la proteína y su entorno. La desnaturalización puede estar provocada por cambios en el pH o en la temperatura, o bien por el tratamiento con sustancias desnaturalizantes, como la urea. Al perder sus estruc-turas secundaria, terciaria y cuaternaria, las proteínas desnaturalizadas también pierden su actividad biológica. Además, la proteína desnaturalizada suele precipitar, ya que las atrac-ciones entre los radicales hidrofóbicos, que en la proteína nativa estarían encerrados en el interior de la molécula, los hacen agruparse entre sí. En determinadas condiciones, la desnaturalización puede ser reversible: las proteínas pue-den renaturalizar, replegarse y adoptar nuevamente su conformación nativa, recuperando con ello la actividad biológica perdida. 6.3.Especificidad. Es la propiedad más carácterística de las proteínas. Se muestra a diversos nive-les, siendo los más importantes la especificidad de función y la especificidad de especie. -Especificidad de función. Reside en la posición que ocupan determinados aminoácidos de los que constituyen su secuencia lineal. Esta secuencia condiciona la estructura cua-ternaria de la proteína, que es la responsable, en última instancia, de su función carácterís-tica. Una pequeña variación en la secuencia de aminoácidos puede provocar la pérdida de funcionalidad de la proteína. -Especificidad de especie. Existen proteínas que son exclusivas de cada especie. Lo más común, sin embargo, es que las proteínas que desempeñan la misma función en diferen-tes especies tengan una composición y estructura similares. Estas proteínas se llaman proteínas homólogas. Es el caso de la insulina, que se encuentra exclusivamente en ver-tebrados. La cadena A de la insulina es idéntica en la especie humana, el cerdo, el perro, el conejo y el cachalote. 6.4.Capacidad amortiguadora. Las proteínas tienen un comportamiento anfótero, al igual que los aminoácidos que las forman. Debido a que pueden comportarse como ácidos o como bases, liberando o retirando H± del medio, las proteínas son capaces de amortiguar las varia-ciones de pH del medio en el que se encuentran.

7.Classificación de las proteínas: Holoproteínas: Las holoproteínas son aquellas que están compuestas exclusivamente por aminoácidos. Atendiendo a su estructura, se clasifican en dos grandes grupos: 7.1.Proteínas fibrosas: Poseen estructuras más simples que las globulares. En la mayoría de los casos, los polipépti-dos que las integran se hallan ordenados o enrollados a lo largo de una sola dimensión, fre-cuentemente en haces paralelos. Son proteínas insolubles en agua, y mantienen importantes funciones estructurales o protectoras. Pertenecen a este grupo: 7.1.1.El colágeno. Es el principal componente del tejido conjuntivo, y está presente como uno de los principales componentes de la matriz extracelular de la piel: cartílago, hueso, tendones y córnea. Se calcula que una fibra de colágeno de 1 mm de diámetro es capaz de resistir un peso superior a 10 kg. 7.1.2.La miosina. Es una proteína fibrosa responsable de la contracción muscular. 7.1.3.Las queratinas. Son un amplio grupo de proteínas animales que se sintetizan y almacenan en las células de la epidermis; forman los cuernos, uñas, pelo y lana de muchos animales. 7.1.4.La fibrina de la sangre. Se obtiene a partir del fibrinógeno plasmático, e interviene en la coa-gulación sanguínea. 7.1.5.La elastina. Es una proteína fibrosa y flexible localizada en el tejido conjuntivo de estructuras y órganos que son elásticos, como la piel, el cartílago o los vasos sanguíneos; posee una conformación irregular o estructura al azar que le permite ser extremadamente flexible y móvil, asumiendo conformaciones muy diferentes. Las fibras de elastina se asemejan más a redes que a cuerdas, debido a que los polipéptidos entrecruzados de estas fibras no po-seen conformaciones fijas o regulares. Estas redes de elastina se alargan o se doblan cuan-do se ven sometidas a un esfuerzo. 7.2.Proteínas globulares: Proteínas globulares Son más complejas que las fibrosas. Las cadenas polipeptídicas que las integran se encuen-tran plegadas formando una estructura compacta, más o menos esférica. Son solubles en agua o bien en disoluciones polares, y son las principales responsables de las actividades biológi-cas de la célula. Pertenecen a este grupo: 7.2.1.La actina. Es una proteína globular que se ensambla formando filamentos. Junto con la miosina, es responsable de la contracción muscular. Ambas fueron identi-ficadas inicialmente en las células musculares, pero aparecen en casi todos los tipos de células eucarióticas. 7.2.2.Las albúminas. Son proteínas con funciones de transporte de otras moléculas, o bien de reserva de aminoácidos. Son representantes de este grupo la ovoalbú-mina de la clara de huevo, la lactoalbúmina de la leche y la seroalbúmina de la sangre. 7.2.3.Las globulinas. Son proteínas con forma globular casi perfecta y solubles en disoluciones salinas. Pertenecen a este grupo la lactoglobulina de la leche, la ovoglobulina del huevo, la seroglobulina de la sangre, la a-globulina (proteína asociada a la hemoglobina) y las y-globulinas o inmunoglobulinas, que forman los anticuerpos. 7.2.4.Las histonas y las protaminas. Son proteínas de carácter básico asociadas al ADN.

8.Clasificación de las proteínas: Heteroproteínas:  El grupo de heteroproteínas lo forman aquellas que en su composición presentan una parte proteica formada por aminoácidos (grupo proteico), y otra porción no proteica denominada grupo prostético (“ayudador”). Dependiendo de la naturaleza química del grupo prostético, se clasifican en cromoproteínas, nucleoproteínas, glucoproteínas, fosfoproteínas y lipoproteínas. 8.1.Cromoproteínas: Son proteínas cuyo grupo prostético es una sustancia coloreada denominada pigmento. Atendiendo a la naturaleza de este pigmento, se clasifican en: 8.1.1.Cromoproteínas porfirínicas. Tienen como grupo prostético una metalporfirina, formada por cuatro anillos de pirrol o anillo tetrapirrólico y un catión metálico situado en el centro del anillo. A este grupo pertenecen proteínas de gran importancia biológica como la hemoglo-bina y la mioglobina, que tienen un grupo prostético -denominado grupo hemo- que se caracteriza por llevar un catión ferroso (Fe2±). 8.1.2.Cromoproteínas no porfirínicas. Una de las más importantes es la hemocianina, pigmento respiratorio de color azul que lleva cobre. Forma parte de la sangre de los crustáceos y de algunos moluscos, y transporta oxígeno a las células. 8.2.Nucleoproteínas: Son proteínas cuyo grupo prostético es un ácido nucleico. Se consideran nucleoproteínas la asociación entre los ácidos nucleicos y proteínas como las protaminas o las histonas. El grupo proteico colabora con el grupo prostético en funciones como el mantenimiento de la estructu-ra del ADN, el transporte del núcleo al citoplasma, la protección contra el ataque de las nucleasas, etc. 8.3.Glicoproteínes: Su grupo prostético es un glúcido unido covalentemente a la cadena polipeptídica. Son muy importantes las glucoproteínas sanguíneas: inmunoglobulinas, fibrinógeno y las que se encuentran en las membranas de los eritrocitos. 8.4.Fosfoproteínas: Son proteínas cuyo grupo prostético es el ácido fosfórico. La caseína de la leche y la vitelina de la yema del huevo pertenecen a este grupo. 8.5.Lipoproteínas: Su grupo prostético es un lípido. Muchas forman parte de las mem-branas citoplasmáticas; sin embargo, existe un grupo particular de lipoproteínas, presentes en el plasma sanguíneo, que se encargan de transportar lípidos insolubles (colesterol, triglicéridos, etc.) entre el intestino, el hígado y los tejidos adiposos. Las principales lipoproteí-nas son: 8.5.1.LDL (lipoproteínas de densidad baja). Las LDL transportan coleste-rol y fosfolípidos desde el hígado hasta los tejidos para formar las membranas celulares. La entrada de colesterol en el interior de la célula depende de unos receptores específicos situados en la pro-piá membrana. Si la cantidad de colesterol en el interior de la célu-la es elevada, se sintetizan menos receptores de membrana por lo que el colesterol no entra, permaneciendo en el torrente sanguíneo, a partir del cual se pueden formar depósitos en las paredes de las arterias. 8.5.2.HDL (lipoproteínas de densidad elevada). Su acción es contraria a las LDL: transportan hasta el hígado el colesterol retirado de las paredes arteriales, con lo que los depósitos de este disminuyen.

9.Diversidad funcional de las proteínas: Las proteínas son moléculas de una gran diversidad estructural, lo que les confiere la capaci-dad de intervenir en muchas y muy diversas funciones, pudiendo una misma proteína realizar más de una función. 9.1.Funciones de reserva. Algunas proteínas almacenan determinados compuestos químicos, como aminoácidos, para utilizarlos como elementos nutritivos o bien para colaborar en la for-mación del embrión. Este es el caso de la ovoalbúmina de la clara del huevo, la caseína de la leche, la zeína del maíz o la hordeína de la cebada. 9.2.Función de transporte. Hay proteínas que se unen a diversas sustancias y las transportan a través de un medio acuoso, como ocurre con el oxígeno o los lípidos, o bien a través de las membranas celulares. Son proteínas transportadoras las siguientes: 9.2.1.Lipoproteínas del plasma sanguíneo, que transportan lípidos. 9.2.2.Citocromos. Proteínas transportadoras de electrones, localizadas en la membrana celular de las bacterias y en la membrana interior de las mitocondrias y de los cloroplastos. Intervienen en la respiración celular y en la fotosíntesis, aceptando y liberando alternativa-mente electrones dentro de una cadena transportadora que tiene como fin la liberación de energía. 9.2.3.Hemoglobina. Es el pigmento que da el color rojo a la sangre de los vertebrados y trans-porta oxígeno desde el aparato respiratorio hasta las células. 9.2.4.Mioglobina. Proteína muy parecida estructuralmente a la hemoglobina, que se encarga de almacenar y transportar oxígeno en los músculos. 9.2.5.Hemocianina. Pigmento de color azul, presente en algunos invertebrados, que desempe-ña la misma misión que la hemoglobina. 9.2.6.Seroalbúmina. Transporta ácidos grasos entre el tejido adiposo y otros órganos. 9.3.Función contráctil. La actina y la miosina llevan a cabo la contracción muscular y, por tanto, posibilitan el movimiento de las células, incluyendo el movimiento de las bacterias y del esperma. Otra proteína con misión contráctil es la flagelina, que forma parte de la estructura de los fla-gelos de algunas bacterias, o la dineína, que permite el movimiento de los cilios. 9.4.Función protectora o defensiva. La trombina y el fibrinógeno son proteínas sanguíneas de los vertebrados, que intervienen en la coagulación de la sangre impidiendo su salida del sistema vascular. También cumplen una importante función defensiva las inmunoglobulinas o anticuerpos, que son capaces de discriminar lo propio de lo ajeno y, por tanto, defienden a los seres vivos contra las infecciones provocadas por organismos patógenos. 9.5.Transducción de señales. En biología celular, se entiende por transducción el proceso por el cual una célula produce una respuesta a una señal extracelular. Estos procesos están mediados por proteínas; así, por ejemplo, la rodopsina de la retina convierte una señal lumi-nosa en un impulso nervioso. 9.6.Función hormonal. Algunas proteínas actúan como hormonas; son proteínas reguladoras que en pequeñas concentraciones son capaces de controlar importantes funciones célula-res, como el metabolismo o la reproducción. De esta forma, la insulina y el glucagón, proteí-nas secretadas por el páncreas, regulan el metabolismo de la glucosa; la hormona del cre-cimiento o somatotropina (STH) es también una proteína secretada por la hipófisis que regula el crecimiento corporal. 9.7.Función estructural. Las proteínas, sobre todo las fibrosas, realizan importantes funciones estructurales, proporcionando soporte mecánico a las células animales y vegetales. Se pue-den encontrar tanto en las células como en los tejidos. 9.7.1.En las células se encuentran las glucoproteínas de la membrana plasmática, las histonas, que se comportan como elementos estructurales de los cromosomas, o los microtúbulos de tubulina, que forman parte del citoesqueleto y realizan funciones tan importantes como la formación del huso mitótico, el transporte intracelular o los movimientos de la célula. 9.7.2.Formando parte de los tejidos, tenemos las fibras de colágeno de los tejidos conjuntivos, que son las encargadas de dar resistencia mecánica: la queratina de la epidermis, la elastina del cartílago, etc. En algunos casos, forman también sus cubiertas externas; por ejemplo, la esclerotina del exoesqueleto de los insectos. 9.8.Función enzimática. Los catalizadores bioquímicos -conocidos como enzimas- son pro-teínas que catalizan la práctica totalidad de las reacciones químicas que tienen lugar en las células vivas, aumentando la velocidad de dichas reacciones. Se conocen numerosas enzi-mas y se clasifican según la reacción que catalizan. Algunas de las enzimas más importan-tes son las hidrolasas, las liasas, las transferasas, las isomerasas, las oxidorreductasas, las sin-tetasas, las deshidrogenadas, etc. 9.9.Función homeostática. Las proteínas son moléculas capaces de mantener el equilibrio del medio interno y, gracias a su capacidad amortiguadora, también de colaborar en el manteni-miento del pH. 9.10.Función de reconocimiento de señales químicas. Situadas en la superficie exterior de las membranas celulares, existen numerosas proteínas encargadas del reconocimiento de seña-les químicas. Las hay capaces de reconocer hormonas, neurotransmisores, anticuerpos, virus, bacterias, etc.