Propiedades de las proteínas

La funcionalidad de las proteínas depende de sus propiedades fisicoquímicas:

• Solubilidad: Las proteínas con estructura terciaria fibrilar son insolubles en agua, mientras que las que poseen estructura globular son solubles. Muchos de los aminoácidos apolares se sitúan en el interior de la estructura, mientras que los polares, que pueden unirse por puentes de hidrógeno a las moléculas de agua, se localizan en la periferia. Esto ocurre cuando aparecen iones que compiten con las cargas de los aminoácidos para unirse a las moléculas de agua de la capa de solvatación, una capa que rodea a cada molécula proteica e impide la unión entre ellas.
• Alteración de la estructura espacial: La función biológica de las proteínas depende de su estructura tridimensional, denominada conformación nativa cuando está intacta. Cualquier cambio que suponga una alteración de esta conformación, como sucede cuando se rompen los enlaces de las estructuras cuaternaria, terciaria o secundaria, afecta a la funcionalidad biológica. Entre los factores que pueden provocar la desnaturalización proteica se encuentran las variaciones de presión, el aumento de temperatura, las variaciones de pH y los cambios en la concentración salina.
• Especificidad: Las proteínas son moléculas específicas; cada especie posee proteínas únicas. Incluso proteínas que presentan la misma función y una estructura tridimensional muy semejante suelen tener una secuencia peptídica diferente en distintos organismos. La especificidad proteica se observa incluso en individuos de una misma especie.

Funciones de las proteínas

Funciones estáticas

• Estructural: Muchas proteínas forman estructuras celulares como las membranas, orgánulos vibrátiles, etc.
• Almacén de aminoácidos: Algunas proteínas constituyen una fuente de reserva de aminoácidos, lo que permite la síntesis de proteínas fundamentalmente durante los procesos embrionarios.

Funciones activas

• Fisiología: Comprende las proteínas que intervienen en los movimientos y procesos homeostáticos.
• Regulación genética: Algunas proteínas participan en los procesos de variación e inactivación de la información genética.
• Catalizadora: Las proteínas que se incluyen en este grupo reciben el nombre de enzimas; actúan como biocatalizadores favoreciendo las reacciones químicas en los seres vivos.
• Inmunitaria: Ciertas proteínas proporcionan la identidad molecular de los organismos vivos, mientras que otras rechazan cualquier molécula extraña que se introduzca en ellos.

Clasificación de las proteínas

Holoproteínas

Según su estructura tridimensional se subdividen en:

• Proteínas globulares:
  • Albúminas: Constituyen un grupo de proteínas grandes que desempeñan funciones de transporte.
  • Globulinas: Son proteínas grandes que pueden llegar a alcanzar masas moleculares de 1.000.000.
  • Histonas: Poseen una masa molecular baja y contienen una gran proporción de aminoácidos básicos.
• Proteínas fibrilares:
  • Queratina: Presente en las células de la epidermis y estructuras cutáneas como pelos.
  • Colágeno: Su resistencia al estiramiento justifica su presencia en el tejido conjuntivo.
  • Miosina: Participa activamente en la contracción de los músculos.
  • Elastina: Presenta una gran elasticidad que le permite recuperar su forma inicial tras la aplicación de una fuerza.

Heteroproteínas

• Fosfoproteínas: Su grupo prostético es el ácido ortofosfórico (ej. vitelina).
• Glucoproteínas: El grupo prostético está formado por un glúcido; se encuentran en las membranas celulares donde desempeñan una función antigénica.
• Lipoproteínas: Su grupo prostético es un lípido y aparecen en las paredes bacterianas.
• Cromoproteínas: Tienen como grupo prostético una molécula compleja con dobles enlaces conjugados.
  • Compuestos porfirínicos: Su grupo prostético es una metalporfirina (cuatro anillos de pirrol unidos por puentes metilénicos). Incluye la hemoglobina (transporte de oxígeno en vertebrados), mioglobina (en músculos estriados), citocromos (transporte electrónico), peroxidasas y catalasas (contienen hierro), clorofilas (captación de energía lumínica) y cianocobalamina (vitamina B12).
  • Compuestos no porfirínicos: Su grupo prostético es coloreado pero no es una metalporfirina. Incluye la rodopsina (retina) y la hemocianina (en ciertos invertebrados).
• Nucleoproteínas: Su grupo prostético está formado por ácidos nucleicos.